Bilirubin , ein gelbes Bilirubin, ist ein Abbauprodukt von Häm.

Biline , auch Bilane oder Gallenfarbstoffe genannt , sind biologische Pigmente, die in vielen Organismen als Stoffwechselprodukt bestimmter Porphyrine gebildet werden . Bilin (auch Bilichrom genannt) wurde als Gallenfarbstoff von Säugetieren identifiziert , kommt aber auch in niederen Wirbeltieren , Wirbellosen sowie in Rotalgen , Grünalgen und Cyanobakterien vor . Die Farbe von Bilinen variiert von Rot, Orange, Gelb oder Braun bis Blau oder Grün. [ 1 ]

Chemisch gesehen sind Biline lineare Anordnungen von vier Pyrrolringen ( Tetrapyrrolen ). Im menschlichen Stoffwechsel entsteht Bilirubin als Abbauprodukt von Häm . Ein modifiziertes Bilan ist ein Zwischenprodukt in der Biosynthese von Uroporphyrinogen III aus Porphobilinogen .

Biline finden sich beispielsweise in Tieren (Hauptbeispiele sind Bilirubin und Biliverdin ) sowie in Algen und Pflanzen, etwa in Phycocyanobilin , dem Chromophor des Photosynthese-Pigments Phycocyanin . In Pflanzen dienen Biline außerdem als Photopigmente des Photorezeptorproteins Phytochrom . Ein Beispiel für ein Bilin bei Wirbellosen ist Micromatabilin , das für die grüne Farbe der Grünen Riesenkrabbenspinne (Micrommata virescens ) verantwortlich ist . [ 2 ]

Bei Pflanzen

Die meisten photosynthetischen, sauerstoffproduzierenden Organismen enthalten den positiven Chlorophyllbiosynthese-Regulator GENOMES UNCOUPLED 4 (GUN4). Untersuchungen deuten darauf hin, dass GUN4 die Chlorophyllsynthese reguliert, indem es das Enzym Magnesiumchelatase aktiviert , welches den Einbau von Mg²⁺ in Protoporphyrin IX katalysiert . [ 3 ] Biline binden nicht-kovalent an CrGUN4, ein Algen-GUN4 aus Chlamydomonas reinhardtii , das nachweislich an der retrograden Signalübertragung beteiligt ist . [ 4 ]

Bilin-bindendes Protein in Schmetterlingsflügeln

Schmetterlingsflügel stellen einen neuen Ort der Porphyrinsynthese und -spaltung dar, an dem Bilin nachgewiesen wurde; die Expression des Lipocalin -Bilin-bindenden Proteins in Pieris brassicae [ 5 ] . Die Funktion des Biliproteins während der Flügelentwicklung ist ebenso unbekannt wie die Existenz eines aktiven Stoffwechselwegs für die Porphyrinsynthese und -spaltung in Insektenflügeln, der hier erstmals gezeigt wurde. Das Bilin-bindende Protein aus Pieris brassicae , dessen Kristallstruktur entdeckt wurde, war eines der ersten Mitglieder der Lipocalin-Protein-Superfamilie, die seither erheblich gewachsen ist. Es handelt sich um ein blaues Pigmentprotein, das anhand seiner Aminosäuresequenz und Kristallstruktur eindeutig identifiziert werden kann. Das Bilin-bindende Protein ist vorwiegend in der Hämolymphe , im Fettkörper und in der Epidermis der Larven im letzten Stadium sowie in den Flügeln des adulten Insekts von Pieris brassicae vorhanden . [ 6 ] Obwohl kürzlich entdeckt wurde, dass drei Farbmuster der Schwalbenschwanzraupen mit der Kombination aus Bilin-bindendem Protein und dem gelbverwandten Gen korrelieren, sind weitere physiologische Funktionen noch unbekannt. [ 7 ] Normalerweise verbinden sich Insekten-Biline mit anderen Proteinen zu einer Vielzahl von Biliproteinen, die bei Schmetterlingen und anderen Insekten identifiziert wurden . Das Vorhandensein blauer und gelber Pigmente trägt zum blaugrünen Farbton einiger Schmetterlingsraupen bei . Blaue Pigmente und gelbe Carotinoide wirken vermutlich gemeinsam als Tarnung. [ 8 ]

Das Bilin-bindende Protein gehört zur Lipocalin - Familie, die extrazelluläre Proteine ​​mit einer Reihe gemeinsamer molekularer Ligandeneigenschaften umfasst, darunter die Fähigkeit, kleine, vorwiegend lipophile Verbindungen wie Retinol zu binden . [ 9 ] Lipocaline wurden hauptsächlich als Transportproteine ​​klassifiziert, erfüllen aber nachweislich auch eine Reihe weiterer Aufgaben, darunter den Retinoltransport, die Tarnfärbung bei Wirbellosen , den Geruchssinn und die Pheromonübertragung . Innerhalb der Lipocalin- Familie besteht eine große strukturelle und funktionelle Variabilität , sowohl innerhalb einzelner Arten als auch zwischen verschiedenen Spezies.

Siehe auch

Referenzen

  1. ^ „Bilin | Photosynthese, Chlorophyll, Carotinoide | Britannica“ . www.britannica.com . Abgerufen am 3. Mai 2024 .
  2. ^ Oxford GS, Gillespie RG (1998). „Evolution und Ökologie der Spinnenfärbung“. Annual Review of Entomology . 43 : 619–43 . doi : 10.1146/annurev.ento.43.1.619 . PMID 15012400. S2CID 6963733 .  
  3. Richter AS, Hochheuser C, Fufezan C, Heinze L, Kuhnert F, Grimm B (November 2016). „Phosphorylierung von GENOMES UNCOUPLED 4 verändert die Stimulation der Mg-Chelatase-Aktivität in Angiospermen“ . Plant Physiology . 172 (3): 1578–1595 . doi : 10.1104/pp.16.01036 . PMC 5100749. PMID 27688621 .  
  4. ^ Hu JH, Chang JW, Xu T, Wang J, Wang X, Lin R, et al. (Oktober 2021). „ Strukturelle Grundlage der Bilin-Bindung durch den Chlorophyll-Biosynthese-Regulator GUN4“ . Protein Science . 30 (10): 2083–2091 . doi : 10.1002/pro.4164 . PMC 8442963. PMID 34382282 .  
  5. Sehringer , Bernd; Kayser, Hartmut (01.06.2006). „Schmetterlingsflügel, ein neuer Ort der Porphyrinsynthese und -spaltung: Untersuchungen zur Expression des Lipocalin-Bilin-bindenden Proteins in Pieris brassicae“ . Insect Biochemistry and Molecular Biology . 36 (6): 482–491 . doi : 10.1016/j.ibmb.2006.03.005 . ISSN 0965-1748 . PMID 16731344 .  
  6. ^ Bae, Narkhyun; Lödl, Martin; Pollak, Arnold; Lubec, Gert (Juli 2012). „Massenspektrometrische Analyse des Bilin-bindenden Proteins aus dem Flügel von Hebomoia glaucippe (Linnaeus, 1758) (Lepidoptera: Pieridae): Proteomik und 2-DE“ . Electrophoresis . 33 ( 12): 1787–1794 . doi : 10.1002/elps.201100569 . PMID 22740467. S2CID 2485781 .  
  7. ^ Kim, Hong Ja; Yun, Chi Young; Han, Yeon Soo; Lee, In Hee; Kang, Young Jin; Jin, Byung Rae; Seo, Sook Jae (01.01.2006). „cDNA-Sequenzen zweier Biliproteine, BP1 und BP2, des Kohlweißlings, Pieris rapae, und deren gewebe- und stadienabhängige Akkumulation“ . Insect Biochemistry and Molecular Biology . 36 (1): 54–62 . doi : 10.1016/j.ibmb.2005.10.006 . ISSN 0965-1748 . PMID 16360950 .  
  8. ^ Kim, Hong Ja; Yun, Chi Young; Han, Yeon Soo; Lee, In Hee; Kang, Young Jin; Jin, Byung Rae; Seo, Sook Jae (01.01.2006). „cDNA-Sequenzen zweier Biliproteine, BP1 und BP2, des Kohlweißlings, Pieris rapae, und deren gewebe- und stadienabhängige Akkumulation“ . Insect Biochemistry and Molecular Biology . 36 (1): 54–62 . doi : 10.1016/j.ibmb.2005.10.006 . ISSN 0965-1748 . PMID 16360950 .  
  9. Sehringer , Bernd; Kayser, Hartmut (01.06.2006). „Schmetterlingsflügel, ein neuer Ort der Porphyrinsynthese und -spaltung: Untersuchungen zur Expression des Lipocalin-Bilin-bindenden Proteins in Pieris brassicae“ . Insect Biochemistry and Molecular Biology . 36 (6): 482–491 . doi : 10.1016/j.ibmb.2006.03.005 . ISSN 0965-1748 . PMID 16731344 .