F 430 ist der Cofaktor (manchmal auch Coenzym genannt) des Enzyms Methyl-Coenzym-M-Reduktase (MCR). [ 1 ] [ 2 ] MCR katalysiert die Reaktion EC 2.8.4.1 , die im letzten Schritt der Methanogenese Methan freisetzt :

CH₃ − S −CoM + HS−CoB ⇌ CH₄ + CoB−S−S−CoM
Struktur des Coenzyms M (HS-CoM)
Struktur des Coenzyms B (HS-CoB)

Es kommt ausschließlich in methanogenen Archaeen [ 3 ] und anaeroben methanotrophen Archaeen vor. In Archaeen, die an der reversen Methanogenese beteiligt sind, tritt es in relativ hohen Konzentrationen auf; diese können bis zu 7 Gew.-% des Nickelproteins enthalten. [ 4 ]

Struktur

Der Trivialname Cofaktor F 430 wurde 1978 aufgrund der Eigenschaften einer gelben Probe aus Methanobacterium thermoautotrophicum vergeben , die ein Absorptionsmaximum bei 430 nm aufwies . [ 5 ] 1982 wurde er als MCR-Cofaktor identifiziert [ 6 ] , und seine vollständige Struktur wurde mittels Röntgenkristallographie und NMR-Spektroskopie aufgeklärt . [ 7 ] Coenzym F 430 enthält ein reduziertes Porphyrin in einem makrocyclischen Ringsystem, einem sogenannten Corphin. [ 8 ] Im Vergleich zum Standard -Tetrapyrrol besitzt es zwei zusätzliche Ringe (Ringe AD): einen γ-Lactam -Ring E und einen ketogruppenhaltigen carbocyclischen Ring F. F 430 und seine biosynthetischen Vorstufen sind die einzigen bekannten biologisch vorkommenden Tetrapyrrole, die Nickel enthalten – ein Element, das in Lebewesen selten vorkommt. [ 9 ]

Biosynthese

Uroporphyrinogen III
Dihydrosirohydrochlorin
Sirohydrochlorin

Die Biosynthese basiert auf Uroporphyrinogen III , dem Vorläufer aller natürlichen Tetrapyrrole, einschließlich Chlorophyll, Vitamin B₁₂ , Phycobilinen, Sirohäm, Häm und Häm d₁ . Es wird über Dihydrosirohydrochlorin in Sirohydrochlorin umgewandelt . [ 10 ] Der Einbau von Nickel in dieses Tetrapyrrol wird in Reaktion EC 4.99.1.11 durch dieselbe Chelatase CbiX katalysiert , die auch Cobalt in der Biosynthese von Cobalamin einbaut . Hierbei entsteht Nickel(II)-Sirohydrochlorin. [ 11 ]

Nickel(II)-Sirohydrochlorin-a,c-diamid wird in seco-F430 umgewandelt. Üblicherweise wird nur eine der vier Ni-N-Bindungen dargestellt.

The ATP-dependent Ni-sirohydrochlorin a,c-diamide synthase (CfbE) then converts the a and c acetate side chains to acetamide in reactions EC6.3.5.12, generating nickel(II)-sirohydrochlorin a,c-diamide. The sequence of the two amidations is random.[11] A two-component complex Ni-sirohydrochlorin a,c-diamide reductive cyclase (CfbCD) carries out a 6-electron and 7-proton reduction of the ring system in a reaction EC6.3.3.7 generating the 15,173-seco-F430-173-acid (seco-F430) intermediate. Reduction involves ATP hydrolysis and electrons are relayed through two 4Fe-4S centres. In the final step, the keto-containing carbocyclic ring F is formed by an ATP-dependent enzyme Coenzyme F(430) synthetase (CfbB) in reaction EC6.4.1.9, generating coenzyme F430.[11][12][13] This enzyme is a MurF-like ligase, as found in peptidoglycan biosynthesis.

See also

References

  1. ^Stephen W., Ragdale (2014). "Biochemistry of Methyl-Coenzyme M Reductase: The Nickel Metalloenzyme that Catalyzes the Final Step in Synthesis and the First Step in Anaerobic Oxidation of the Greenhouse Gas Methane". In Peter M.H. Kroneck and Martha E. Sosa Torres (ed.). The Metal-Driven Biogeochemistry of Gaseous Compounds in the Environment. Metal Ions in Life Sciences. Vol. 14. Springer. pp. 125–145. doi:10.1007/978-94-017-9269-1_6. ISBN 978-94-017-9268-4. PMID 25416393.
  2. ^Hofer, Ursula (2016). "Masters of methane". Nature Reviews Microbiology. 14 (12): 727. doi:10.1038/nrmicro.2016.170. PMID 27818502. S2CID 35175663.
  3. ^ Thauer RK (1998). „Biochemie der Methanogenese: Eine Würdigung von Marjory Stephenson“ . Microbiology . 144 (9): 2377–2406 . doi : 10.1099/00221287-144-9-2377 . PMID 9782487 . 
  4. ^ Krüger M, Meyerdierks A, Glöckner FO, et al. (Dezember 2003). „Ein auffälliges Nickelprotein in mikrobiellen Matten, die Methan anaerob oxidieren“. Nature . 426 ( 6968): 878–881 . Bibcode : 2003Natur.426..878K . doi : 10.1038/nature02207 . PMID 14685246. S2CID 4383740 .  
  5. ^ Gunsalus, RP; Wolfe, RS (1978). „Chromophorische Faktoren F342 und F430 von Methanobacterium thermoautotrophicum“ . FEMS Microbiology Letters . 3 (4): 191–193 . doi : 10.1111/j.1574-6968.1978.tb01916.x .
  6. Ellefson , WL; Whitman, WB; Wolfe, RS (1982). „Nickelhaltiger Faktor F430: Chromophor der Methylreduktase von Methanobacterium“ . Proceedings of the National Academy of Sciences . 79 (12): 3707–3710 . Bibcode : 1982PNAS...79.3707E . doi : 10.1073 / pnas.79.12.3707 . PMC 346495. PMID 6954513 .  
  7. ^ Färber G, Keller W, Kratky C, Jaun B, Pfaltz A, Spinner C, Kobelt A, Eschenmoser A (1991). „Coenzym F 430 aus methanogenen Bakterien: Vollständige Konfigurationsbestimmung basierend auf einer Röntgenstrukturanalyse von 12,13-di-pi-F430-Pentamethylester und NMR-Spektroskopie“. Helvetica Chimica Acta . 74 (4): 697–716 . doi : 10.1002/hlca.19910740404 .
  8. ^ Eschenmoser, A. ( 1986). „Chemie der Corphinoiden“. Annals of the New York Academy of Sciences . 471 (1 International): 108–129 . Bibcode : 1986NYASA.471..108E . doi : 10.1111/j.1749-6632.1986.tb48030.x . S2CID 83719424 . 
  9. ^ Johnson, Michael K.; Scott, Robert A. (2. Oktober 2017). Metalloprotein Active Site Assembly . Wiley. ISBN 9781119159834Die
  10. Mucha , Helmut; Keller, Eberhard; Weber, Hans; Lingens, Franz; Trösch, Walter (7. Oktober 1985). „Sirohydrochlorin, ein Vorläufer der Faktor-F430-Biosynthese in Methanobacterium thermoautotrophicum“ . FEBS Letters . 190 (1): 169–171 . Bibcode : 1985FEBSL.190..169M . doi : 10.1016/0014-5793(85)80451-8 .
  11. Moore , Simon J.; Sowa, Sven T.; Schuchardt, Christopher; Deery, Evelyne; Lawrence, Andrew D.; Ramos, José Vazquez; Billig, Susan; Birkemeyer, Claudia; Chivers, Peter T.; Howard, Mark J.; Rigby, Stephen EJ; Layer, Gunhild; Warren, Martin J. (2017). „ Aufklärung der Biosynthese des Methankatalysator-Coenzyms F430“ . Nature . 543 (7643): 78–82 . Bibcode : 2017Natur.543...78M . doi : 10.1038/ nature21427 . PMC 5337119. PMID 28225763 .  
  12. Zheng , Kaiyuan; Ngo, Phong D.; Owens, Victoria L.; Yang, Xue-Peng; Mansoorabadi, Steven O. (2016). „Der Biosyntheseweg von Coenzym F430 in methanogenen und methanotrophen Archaeen“ . Science . 354 (6310): 339–342 . Bibcode : 2016Sci...354..339Z . doi : 10.1126/science.aag2947 . PMID 27846569 . 
  13. ^ R. Caspi (09.01.2017). „Stoffwechselweg: Faktor-430-Biosynthese“ . MetaCyc Metabolic Pathway Database . Abgerufen am 27.04.2020 .