Tropokollagen -Tripelhelix

In der Molekularbiologie zählen fibröse Proteine ​​oder Skleroproteine ​​neben globulären und Membranproteinen zu den drei Hauptklassen der Proteinstruktur . [ 1 ] Fibröse Proteine ​​bestehen aus länglichen oder faserigen Polypeptidketten , die filamentöse und blattartige Strukturen bilden. Sie unterscheiden sich von globulären Proteinen durch ihre geringe Wasserlöslichkeit . Globuläre Proteine ​​hingegen sind kugelförmig und in der Regel wasserlöslich. Sie erfüllen dynamische Funktionen wie enzymatische Aktivität oder Transportprozesse. Fibröse Proteine ​​spielen eine schützende und strukturelle Rolle, indem sie Bindegewebe , Sehnen , Knochenmatrix und Muskelfasern bilden .

Faserproteine ​​umfassen viele Familien , darunter Keratin , Kollagen , Elastin , Fibrin und Spidroin . Kollagen ist das am häufigsten vorkommende dieser Proteine ​​und findet sich im Bindegewebe von Wirbeltieren , einschließlich Sehnen , Knorpel und Knochen . [ 2 ]

Biomolekulare Struktur

Faserproteine ​​bestehen aus langen, sich wiederholenden Aminosäureketten , die zu stab- oder drahtähnlichen Strukturen verknäuelt sind. Diese Proteine ​​sind oft wasserunlöslich , d. h. sie lösen sich nicht auf. Diese Unlöslichkeit beruht auf der Anordnung ihrer Aminosäuren ; viele der an der Proteinoberfläche exponierten Aminosäuren sind hydrophob (wasserabweisend), wodurch die Proteine ​​in wässriger Umgebung verklumpen oder aggregieren.

Die Peptidsequenz eines Faserproteins weist häufig nur wenige sich wiederholende Aminosäurereste auf; diese können ungewöhnliche Sekundärstrukturen wie beispielsweise eine Kollagenhelix bilden . Die Strukturen weisen oft Querverbindungen zwischen den Ketten auf (z. B. Cystein-Cystein -Disulfidbrücken zwischen Keratinketten).

Faserige Proteine ​​denaturieren tendenziell nicht so leicht wie globuläre Proteine .

Miroshnikov et al. (1998) gehören zu den Forschern, die versucht haben, Faserproteine ​​zu synthetisieren. [ 3 ]

Referenzen

  1. ^ Andreeva, A (2014). „SCOP2-Prototyp: Ein neuer Ansatz zur Proteinstrukturanalyse“ . Nucleic Acids Res . 42 (Datenbankausgabe): D310-4. doi : 10.1093/nar/gkt1242 . PMC  3964979. PMID 24293656  .
  2. Shoulders , MD; Raines, RT (2009). „Kollagenstruktur und -stabilität“ . Annual Review of Biochemistry . 78 : 929–58 . doi : 10.1146/annurev.biochem.77.032207.120833 . PMC 2846778. PMID 19344236 .  
  3. ^ Miroshnikov KA, Marusich EI, Cerritelli ME, et al. (April 1998). „Engineering trimeric fibrous proteins based on bacteriophage T4 adhesins“ . Protein Eng . 11 (4): 329–332 . doi : 10.1093/protein/11.4.329 . PMID 9680195 .