Struktur von [Fe 4 S 4 (SMe) 4 ] 2− , einem synthetischen Analogon von 4Fe–4S- Cofaktoren . [ 1 ]

Eisen-Schwefel-Cluster sind Molekülverbände aus Eisen und Sulfid . Sie werden meist im Zusammenhang mit der biologischen Rolle von Eisen-Schwefel-Proteinen diskutiert , die weit verbreitet sind. [ 2 ] Viele Fe-S-Cluster sind aus der Organometallchemie bekannt und dienen als Vorstufen für synthetische Analoga der biologischen Cluster. Es wird angenommen, dass der letzte gemeinsame Vorfahre aller Lebewesen viele Eisen-Schwefel-Cluster besaß. [ 3 ]

In der Biologie

Eisen-Schwefel-Cluster kommen in vielen biologischen Systemen vor, oft als Bestandteile von Elektronentransferproteinen . Die Ferredoxin- Proteine ​​sind die häufigsten Fe-S-Proteine ​​in der Natur. Sie besitzen entweder 2Fe-2S- oder 4Fe-4S-Zentren. Sie kommen in allen Lebensbereichen vor. [ 4 ]

Fe–S-Cluster lassen sich anhand ihrer Fe:S-Stöchiometrie in [2Fe–2S], [4Fe–3S], [3Fe–4S] und [4Fe–4S] einteilen. [ 5 ] Die [4Fe–4S]-Cluster kommen in zwei Formen vor: als normale Ferredoxine und als Eisenproteine ​​mit hohem Potenzial (HiPIP). Beide weisen eine kubische Struktur auf, nutzen jedoch unterschiedliche Oxidationsstufen . Sie sind in allen Lebensformen zu finden. [ 6 ]

Das relevante Redoxpaar in allen Fe–S-Proteinen ist Fe(II)/Fe(III). [ 6 ]

Im Labor wurden zahlreiche Cluster der Formel [Fe₄S₄(SR)₄]²⁻ synthetisiert , die für viele verschiedene R - Substituenten und Kationen bekannt sind. Auch Variationen wie die unvollständigen Cubane [Fe₃S₄ ( SR) ₃ ] ³⁻ wurden hergestellt . [ 7 ]

Synthetische Fe–S-Cluster

Struktur des hydratisierten Ammoniumsalzes von [Fe 4 S 3 (NO) 7 ] − .

Synthetische Fe–S-Cluster sind im Labor hergestellte Koordinationsverbindungen oder -ketten, die häufig so konzipiert sind, dass sie die strukturellen, elektronischen oder chemischen Eigenschaften biologischer Fe–S-Cluster nachahmen.

Das 1858 beschriebene schwarze Anion von Roussin , [Fe₄S₃ ( NO) ₇ ] ⁻, ist der erste synthetische Fe-S-Cluster. [ 8 ] Es besitzt die Geometrie eines unvollständigen kubanartigen Clusters mit C₃v - Symmetrie . Die dunkle Farbe des Komplexes wird auf zahlreiche Ladungstransfer- Wechselwirkungen zurückgeführt. [ 9 ] Seit den 1970er Jahren wurden viele weitere Fe-S-Cluster beschrieben. [ 10 ] [ 11 ] Eine Schlüsseleigenschaft von Fe-S-Clustern ist ihre Redoxfähigkeit.

Organometallische Cluster

Zu den metallorganischen Fe–S - Clustern gehören die Sulfidocarbonyle mit den Formeln Fe₂S₂ ( CO) ₆ , H₂Fe₃S (CO) ₉ und Fe₃S₂ ( CO) ₉ . Es sind auch Verbindungen bekannt , die Cyclopentadienylliganden enthalten , wie z . B. ( C₅H₅ ) ₄Fe₄S₄ . [ 12 ]

Abbildung. Illustrative synthetische Fe–S-Cluster. Von links nach rechts: Fe 3 S 2 (CO) 9 , [Fe 3 S(CO) 9 ] 2− , (C 5 H 5 ) 4 Fe 4 S 4 , und [Fe 4 S 4 Cl 4 ] 2− .

Anorganische Materialien

Struktur von Kaliumdithioferrat , das unendliche Ketten von Fe(III)-Zentren aufweist.

In Modellen und künstlichen Proteinen

Es ist möglich, Fe-S-Cluster in Maquetten (kleinere, minimale, funktionelle Proteine, die aus biologischen Proteinen entwickelt wurden) und künstliche Proteine, oft als MAPs abgekürzt, einzubauen. Die ersten Beispiele für Fe-S-MAPs entstanden Anfang der 1970er Jahre als Mittel zur Nachahmung natürlich vorkommender eisenhaltiger Proteine ​​wie Rubredoxine . Diese enthielten [Fe(S-Cys) ₄ ]-Motive. [ 10 ] Weitere Forschungen zu [4Fe-4S]-MAPs führten zur Entwicklung von Ambidoxinen: De-novo- Maquetten, die aus 12 Aminosäuren mit der Sequenz X-Cys-X₂-Cys-X₂-Cys-X₂-Cys-X (X = Arg, Lys) bestehen und Hunderte von Redoxzyklen erfolgreich durchlaufen können. Allerdings sind Fe-S-MAPs durch ihre geringere Löslichkeit und den exponierten Fe-S-Clusterkern, der anfällig für den Abbau durch Lösungsmittel ist, eingeschränkt. [ 10 ] [ 11 ] [ 13 ]

Siehe auch

Referenzen

  1. ^ Axel Kern; Christian Näther; Felix Studt; Felix Tuczek (2004). „Anwendung eines universellen Kraftfelds auf gemischte Fe/Mo−S/Se-Cuban- und Heterocubancluster. 1. Substitution von Schwefel durch Selen in der Reihe [Fe₄X₄ (YCH₃)₄]²⁻ ; X = S / Se und Y = S/Se“. Inorg . Chem . 43 (16): 5003–5010 . doi : 10.1021/ic030347d . PMID 15285677 . 
  2. ^ Lippard, SJ und Berg, JM (1994). „Principles of Bioinorganic Chemistry“. University Science Books: Mill Valley, CA. ISBN 0-935702-73-3Die
  3. ^ Weiss, Madeline C., et al. (2016). „Die Physiologie und der Lebensraum des letzten gemeinsamen Vorfahren aller Lebewesen.“ Nature Microbiology 1 (9): 1–8.
  4. ^ Johnson, DC; Dean, DR; Smith, AD; Johnson, MK (2005). „Struktur, Funktion und Bildung biologischer Eisen-Schwefel-Cluster“. Annual Review of Biochemistry . 74 (1): 247–281 . doi : 10.1146/annurev.biochem.74.082803.133518 . PMID 15952888 . 
  5. ^ Lill, Roland (2015). „Das Problem des Eisen-Schwefel-Proteins“ . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) – Molecular Cell Research . 1853 (6): 1251–1252 . doi : 10.1016/j.bbamcr.2015.03.001 . PMC 5501863. PMID 25746719 .  
  6. ^ a b Fisher, N (1998). „Intramolekularer Elektronentransfer in [4Fe–4S)]". The EMBO Journal : 849– 858.
  7. ^ Rao, PV; Holm, RH (2004). „Synthetische Analoga der aktiven Zentren von Eisen-Schwefel-Proteinen“. Chem. Rev. 104 ( 2): 527–559. doi : 10.1021/Cr020615+ . PMID 14871134 . 
  8. ^ Butler, Anthony R. (Juli 1982). „Der Chemiker Z. Roussin (1827–94)“. Journal of Chemical Education . 59 (7): 549. Bibcode : 1982JChEd..59..549B . doi : 10.1021/ed059p549 .
  9. ^ Jaworska, Maria; Stasicka, Zofia (März 2006). „Struktur und UV-Vis-Spektroskopie von Roussin-Schwarzsalz [Fe4S3(NO)7]−“. Journal of Molecular Structure . 785 ( 1–3 ): 68–75 . Bibcode : 2006JMoSt.785...68J . doi : 10.1016/j.molstruc.2005.09.030 .
  10. Boncella , Amy E.; Sabo, Emily T.; Santore, Robert M.; Carter, Jens; Whalen, Jaclyn; Hudspeth, Jesse D.; Morrison, Christine N. (15.02.2022). „ Die zunehmende Bedeutung von Eisen-Schwefel-Clustern: Ihre funktionellen Rollen in der Biologie, synthetischen kleinen Molekülen, Modellen und künstlichen Proteinen, biomimetischen Materialien und therapeutischen Strategien“ . Coordination Chemistry Reviews . 453: 214229. doi : 10.1016/j.ccr.2021.214229 . ISSN 0010-8545 . 
  11. ^ a b Waser, Valerie; Ward, Thomas R. (15.11.2023). „Wässrige Stabilität und Redoxchemie synthetischer [Fe4S4]-Cluster“ . Coordination Chemistry Reviews . 495 215377. doi : 10.1016/j.ccr.2023.215377 . ISSN 0010-8545 . 
  12. ^ Ogino, H.; Inomata, S.; Tobita, H. (1998). „Abiologische Eisen-Schwefel-Cluster“. Chem. Rev. 98 ( 6): 2093–2122 . doi : 10.1021/cr940081f . PMID 11848961 . 
  13. ^ „Synthetische Eisen-Schwefel-Cluster“ . Mougel Group – Bioinspirierte Moleküle und Materialien . Abgerufen am 7. Januar 2026 .