Eine Catch-Bond-Bindung ist eine Art nichtkovalenter Bindung , deren Dissoziationslebensdauer mit zunehmender Zugkraft ansteigt. Normalerweise nimmt die Lebensdauer von Bindungen mit zunehmender Kraft ab. [ 1 ] Bei Catch-Bond-Bindungen steigt die Lebensdauer jedoch bis zu einem Maximum an, bevor sie wie bei einer normalen Bindung wieder abnimmt. Catch-Bond-Bindungen funktionieren ähnlich wie eine chinesische Fingerfalle . Obwohl Catch-Bond-Bindungen durch eine Kraftzunahme verstärkt werden, ist diese Kraftzunahme für ihre Funktion nicht zwingend erforderlich. Catch-Bond-Bindungen wurden lange Zeit als mögliche Mechanismen für das Rollen von Leukozyten vermutet . Sie sind stark genug, um trotz hoher Scherkräfte zu rollen, ohne in Kapillaren mit geringer Strömungsgeschwindigkeit und damit geringer Scherkraft stecken zu bleiben. Die Existenz von Catch-Bond-Bindungen war lange umstritten, bis in Bakterien überzeugende Beweise für ihre Existenz gefunden wurden. [ 2 ] [ 3 ] Der endgültige Beweis für ihre Existenz in Leukozyten folgte kurz darauf. [ 4 ]

Entdeckung

Catch-Bonds wurden erstmals 1988 in den Proceedings of the Royal Society von M. Dembo et al. am Los Alamos National Laboratory beschrieben . Bei der Entwicklung eines Molekülmodells zur Untersuchung der kritischen Spannung, die zum Ablösen einer über Adhäsionsmoleküle an eine Oberfläche gebundenen Membran erforderlich ist, stellte man fest, dass die Bindungsdissoziation theoretisch durch Krafteinwirkung verstärkt, durch Krafteinwirkung verringert oder kraftunabhängig sein kann. Die Begriffe „ Slip Bond “, „Catch Bond“ und „ideal Bond“ wurden von Dembo geprägt, um diese drei Arten von Bindungsverhalten zu beschreiben. [ 5 ]

Gleitbindungen repräsentieren das normale Verhalten, das ursprünglich 1978 von G. Bell, Dembos ehemaligem Postdoktorandenbetreuer am Los Alamos National Laboratory, modelliert wurde. [ 1 ] Gleitbindungen wurden durch Durchflusskammerexperimente bestätigt, bei denen unter Scherströmung Kräfte auf molekulare Bindungen wirkten, die Zellen mit dem Kammerboden verbinden. Im Vergleich dazu wurden bis 2003 keine eindeutigen Beweise für Fangbindungen gefunden. Dies liegt an den experimentellen Bedingungen, die für den Nachweis von Fangbindungen ungünstig waren, sowie an der kontraintuitiven Natur der Bindungen selbst. Beispielsweise wurden die meisten frühen Experimente in 96-Well-Platten durchgeführt, einer Umgebung ohne Strömung. Einige Experimente erzeugten keine Scherspannung, die bekanntermaßen entscheidend für die Verlängerung der Lebensdauer von Fangbindungen ist, während andere Experimente unter Strömungsbedingungen durchgeführt wurden, die für eine optimale scherinduzierte Verstärkung dieser Bindungen zu schwach oder zu stark waren. Schließlich stellten Marshall und Mitarbeiter fest, dass die Bindungslebensdauer von P-Selectin : PSGL-1- Bindungen mit zunehmender Belastung zwischen 0 und ~10 pN (monomere Interaktion) bzw. 1 und ~20 pN (dimere Interaktion) anstieg, was auf ein Catch-Bond-Verhalten hindeutet. Nach Erreichen von Maximalwerten von ~0,6 bzw. 1,2 Sekunden (monomere bzw. dimere Interaktion) sank die Bindungslebensdauer bei höheren Belastungen rapide ab, was ein Slip-Bond-Verhalten („Catch-Slip“-Bindungen) zeigt. [ 4 ] Diese Daten wurden mithilfe eines Rasterkraftmikroskops und einer Durchflusskammer erhoben und anschließend mit einer Biomembran-Kraftsonde reproduziert. [ 6 ]

Diese Erkenntnisse führten in den 2000er Jahren zur Entdeckung weiterer wichtiger Catch-Bonds, darunter solche zwischen L-Selectin und PSGL-1 oder Endoglycan [ 7 ] , FimH und Mannose [ 2 ] , Myosin und Aktin [ 8 ] , Thrombozyten-Glykoprotein Ib und von-Willebrand-Faktor [ 9 ] sowie Integrin α5β1 und Fibronektin [ 10 ] . Ihre Bedeutung und allgemeine Akzeptanz zeigen sich darin, dass in den drei Jahren nach ihrer Entdeckung mindestens 24 Artikel zu Catch-Bonds veröffentlicht wurden.

In den 2010er Jahren wurden weitere Catch-Bonds entdeckt, darunter E-Selectin mit Kohlenhydratliganden, [ 11 ] G-Aktin mit G-Aktin oder F-Aktin, [ 12 ] [ 13 ] Cadherin-Catenin-Komplex mit Aktin, [ 14 ] Vinculin mit F-Aktin, [ 15 ] Mikrotubuli mit Kinetochorpartikel , [ 16 ] Integrin alpha L beta 2 und interzelluläres Adhäsionsmolekül 1 (ICAM-1), [ 17 ] Integrin alpha 4 beta 1 mit vaskulärem Adhäsionsmolekül 1, [ 18 ] Integrin alpha M beta 2 mit ICAM-1, [ 19 ] Integrin alpha V beta 3 mit Fibronektin, [ 20 ] [ 21 ] und Integrin alpha IIb beta 3 mit Fibronektin oder Fibrinogen. [ 22 ]

Sivasankar und sein Forschungsteam haben herausgefunden, dass der Mechanismus hinter diesem rätselhaften Phänomen auf langlebigen, kraftinduzierten Wasserstoffbrückenbindungen beruht. Mithilfe von Daten aus früheren Experimenten entdeckte das Team mittels Molekulardynamik, dass zwei stabförmige Cadherine in einem X-Dimer unter Zugbelastung und in Gegenwart von Calciumionen sogenannte Catch-Bonds ausbilden. [ 23 ] Die Calciumionen stabilisieren die Cadherine, während die Zugbelastung die Proteine ​​einander annähert und so die Bildung von Wasserstoffbrückenbindungen ermöglicht. Der Mechanismus der Catch-Bonds trägt zum Verständnis der Biophysik der Zell-Zell-Adhäsion bei. Laut den Forschern ist eine stabile Cadherin-Adhäsion essenziell für die Aufrechterhaltung der Integrität von Geweben wie Haut, Blutgefäßen, Knorpel und Muskeln, die ständiger mechanischer Belastung ausgesetzt sind.

Die oben genannten Catch-Bonds werden zwischen Adhäsionsrezeptoren und Liganden sowie zwischen Strukturmolekülen und Motorproteinen gebildet, die in ihrer physiologischen Funktion Kräfte aufnehmen oder erzeugen. Eine interessante neuere Entwicklung ist die Entdeckung von Catch-Bonds zwischen Signalrezeptoren und ihren Liganden. Dazu gehören Bindungen zwischen T-Zell-Antigenrezeptoren (TCR) oder Prä-TCR und Peptiden, die von MHC-Molekülen (Major Histocompatibility Complex) präsentiert werden [ 24–30 ] , zwischen dem Fc - gamma - Rezeptor und IgG - Fc [ 31 ] sowie zwischen dem Notch -Rezeptor und seinen Liganden [32]. Das Vorhandensein von Catch - Bonds in den Interaktionen dieser Signalrezeptoren ( im Gegensatz zu Adhäsionsrezeptoren ) deutet auf eine mögliche Rolle dieser Rezeptoren als Mechanorezeptoren hin [ 33–36 ] .

Dreiphasige Bindungen

Neben den von Dembo klassifizierten ursprünglichen Typen von Catch-, Slip- und idealen Bindungen wurden weitere Arten von „dynamischen Bindungen“ definiert. [ 5 ] Im Gegensatz zu Slip-Bindungen, die im gesamten untersuchten Kraftbereich beobachtet wurden, existieren Catch-Bindungen nur in einem bestimmten Kraftbereich, da jede molekulare Bindung irgendwann durch eine ausreichend hohe Kraft überwunden wird. Daher folgen auf Catch-Bindungen stets Slip-Bindungen, weshalb diese als „Catch-Slip-Bindungen“ bezeichnet werden. Es wurden auch weitere Variationen beobachtet, z. B. triphasische Slip-Catch-Slip-Bindungen. [ 11 ] [ 37 ]

Flex-Bonds

Der Übergang zwischen Catch- und Slip-Bindungen wurde als molekulare Dissoziation aus zwei Bindungszuständen entlang zweier Pfade modelliert. [ 6 ] Die Dissoziation entlang jedes Pfades führt jeweils zu einer Slip-Bindung, jedoch mit unterschiedlichen Geschwindigkeiten. Bei geringen Kräften erfolgt die Dissoziation überwiegend entlang des schnellen Pfades. Eine Erhöhung der Kraft verschiebt die mehrdimensionale Energielandschaft und führt zu einem Wechsel der Dissoziation vom schnellen zum langsamen Pfad, wodurch eine Catch-Bindung entsteht. Da die Dissoziation entlang des langsamen Pfades dominiert, beschleunigt eine weitere Kraftzunahme die Dissoziation und führt zur Entstehung einer Slip-Bindung. Dieses Umschaltverhalten wird auch als Flex-Bindung bezeichnet. [ 38 ]

Dynamischer Fang

Die oben genannten Bindungen beruhen auf bimolekularen Wechselwirkungen und stellen somit die einfachsten Bindungstypen dar. Ein neuer Typ von Catch-Bindungen entsteht bei trimolekularen Wechselwirkungen. In solchen Fällen kann ein Molekül mit den beiden Gegenmolekülen über zwei Bindungsstellen interagieren, entweder getrennt, d. h. jeweils nur eines in Abwesenheit des anderen, um bimolekulare Bindungen zu bilden, oder gleichzeitig, um eine trimolekulare Bindung zu bilden, wenn beide Gegenmoleküle vorhanden sind. Interessanterweise kann die trimolekulare Wechselwirkung selbst dann als Catch-Bindung fungieren, wenn sich die beiden bimolekularen Wechselwirkungen wie Slip-Bindungen verhalten. Dieser neue Typ von Catch-Bindung, der eine gleichzeitige und kooperative Bindung erfordert , wird als dynamische Catch-Bindung bezeichnet. [ 39 ] [ 29 ]

Zyklische mechanische Verstärkung

Die meisten Catch-Bonds wurden mittels Kraft- Spektroskopie mit Kraftklemmung nachgewiesen. Dabei wird nach anfänglichem Kraftanstieg eine konstante Kraft auf die Bindung aufgebracht, um deren Lebensdauer zu messen. Catch-Bonds werden sichtbar, wenn die mittlere Bindungslebensdauer (die umgekehrt proportional zur Bindungsdissoziationsrate ist) mit der angelegten Kraft zunimmt. Zhu et al. zeigten, dass die in der Kraftklemmphase gemessene Bindungslebensdauer deutlich verlängert werden kann, wenn der anfängliche Kraftanstieg zwei Formen der Vorkonditionierung beinhaltet: 1) Belastung der Bindung durch Ansteigen der Kraft auf ein hohes Niveau (Spitzenkraft) vor dem Fixieren der Kraft auf ein niedriges Niveau zur Lebensdauermessung und 2) wiederholtes Be- und Entladen der Bindung durch mehrere Kraftzyklen vor dem Fixieren der Kraft auf einen Spitzenwert zur Lebensdauermessung. [ 40 ] Dieser neue Bindungstyp, die zyklische mechanische Verstärkung (CMR), unterscheidet sich von Catch-Bonds, weist aber dennoch Ähnlichkeiten auf, da die Bindungslebensdauer mit der Spitzenkraft und der Anzahl der zur Vorkonditionierung der Bindung verwendeten Zyklen zunimmt. CMR wurde für Wechselwirkungen zwischen Integrin alpha 5 beta 1 und Fibronektin [ 40 ] sowie zwischen G-Aktin und G-Aktin oder F-Aktin beobachtet. [ 41 ]

Abhängigkeit von der Kraftgeschichte

Das CMR-Phänomen zeigt, dass die Dauer, die eine Bindung einer bestimmten Kraft standhält, von der vorherigen Krafteinwirkung abhängt. Anders ausgedrückt: Die „Geschwindigkeitskonstante“ der molekularen Dissoziation bei konstanter Kraft hängt nicht nur vom aktuellen Kraftwert ab, sondern auch von der vorherigen Krafteinwirkung auf die Bindung. Dies wurde beispielsweise für die Wechselwirkungen von P-Selectin mit PSGL-1 oder einem Anti-P-Selectin-Antikörper [ 42 ] , von L-Selectin mit PSGL-1 [ 43 ] , von Myosin mit Aktin [ 8 ], von Integrin αVβ3 mit Fibrinogen [ 44 ] und von TCR mit pMHC [ 44 ] beobachtet.

Verschiedene Bindungen spezifischer molekularer Wechselwirkungen

Selectin-Bindung

Hintergrund

Leukozyten und andere weiße Blutkörperchen bilden normalerweise über Selektine schwache und kurzlebige Bindungen mit anderen Zellen . Auf der Außenseite der Leukozytenmembran befinden sich Mikrovilli , die verschiedene Adhäsionsmoleküle tragen, darunter P-Selektin-Glykoprotein-Ligand-1 (PSGL-1), ein Glykoprotein, das normalerweise mit sulfatiertem Sialyl-Lewis-x dekoriert ist. Das PSGL-1-Molekül mit sulfatiertem Sialyl-Lewis-x kann an jeden Selektintyp binden. Leukozyten exprimieren außerdem L-Selektin, das an andere Zellen oder andere Leukozyten bindet, die PSGL-1-Moleküle enthalten. [ 45 ]

Oben: Unter normalen Blutflussbedingungen schweben Leukozyten (graue Kreise) frei im Blutkreislauf. Unten: Bei Infektionen und Entzündungen führt die hohe Scherkraft dazu, dass Leukozyten an den Blutgefäßwänden haften und entlang dieser rollen (rote Linien). Dies wird als Scherschwellenphänomen bezeichnet.

Ein wichtiges Beispiel für Catch-Bonds ist ihre Rolle bei der Extravasation von Leukozyten . Dabei wandern Leukozyten über den Blutkreislauf zu Infektionsherden und rollen sich dabei ab, indem sie an Selektinmoleküle der Gefäßwand binden. Unter normalen Umständen können sie frei im Blut zirkulieren. Durch die von Entzündungen verursachte Scherkräfte führen jedoch dazu, dass sich Leukozyten an die Endothelwand der Gefäßwand anheften und rollen, anstatt weiter zu fließen. Dieses „Scherschwellenphänomen“ wurde erstmals 1996 von Finger et al. beschrieben. Sie zeigten, dass die Bindung und das Rollen von Leukozyten an L-Selektin nur dann aufrechterhalten werden, wenn eine kritische Scherschwelle auf das System einwirkt. [ 46 ] Zahlreiche Studien belegen, dass Catch-Bonds für den Verankerungs- und Rollmechanismus verantwortlich sind, der diesen wichtigen Prozess ermöglicht. Catch-Bonds ermöglichen es, durch zunehmende Kraft kurzlebige Verankerungen in stärkere, längerfristige Bindungsinteraktionen umzuwandeln. Dadurch verringert sich die Rollgeschwindigkeit, und die Regelmäßigkeit der Rollvorgänge erhöht sich. Dieser Mechanismus funktioniert jedoch nur bei einer optimalen Kraft. Bei Überschreitung dieser Scherkraft wandeln sich die Bindungen in Gleitbindungen um, was zu einer Erhöhung der Geschwindigkeit und einer Unregelmäßigkeit des Abrollens führt. [ 47 ]

Leukozytenadhäsion, vermittelt durch Scherkräfte

Bei sehr geringer Scherspannung von etwa 0,3 Dyn/cm² haften Leukozyten in Blutgefäßen nicht an den Endothelzellen . Sie bewegen sich entlang des Gefäßes mit einer Geschwindigkeit, die proportional zur Blutflussrate ist. Sobald die Scherspannung einen bestimmten Schwellenwert überschreitet, beginnen sich Leukozyten durch Selektinbindung anzusammeln. Bei niedriger Scherspannung oberhalb dieses Schwellenwerts von etwa 0,3 bis 5 Dyn/cm² wechseln die Leukozyten zwischen Bindung und Nicht-Bindung. [ 45 ] Da ein Leukozyt viele Selektine auf seiner Oberfläche trägt, führt diese Bindung und Ablösung zu einer Rollbewegung entlang des Blutgefäßes. Mit zunehmender Scherspannung verstärken sich die Selektinbindungen, wodurch sich die Rollgeschwindigkeit verringert. Diese Reduktion der Rollgeschwindigkeit ermöglicht es den Leukozyten, anzuhalten und durch Integrinbindung eine feste Bindung einzugehen . [ 45 ] Die Selektinbindung weist keine „echten“ Catch-Bond-Eigenschaften auf. Experimente zeigen, dass bei sehr hoher Scherspannung (Überschreiten einer zweiten Schwelle) die Selectinbindung von einer Catch-Bindung zu einer Slip- Bindung übergeht, wobei die Rollgeschwindigkeit mit zunehmender Scherkraft ansteigt.

Leukozytenrollen vermittelt durch Catch-Slip-Übergang

Der Catch-Slip-Übergang ermöglicht es Leukozyten, entlang der Blutgefäßwände zu rollen.

Forscher vermuten, dass die Fähigkeit von Leukozyten, an der Blutgefäßwand zu haften und zu rollen, durch eine Kombination mehrerer Faktoren erklärt werden kann. Dazu gehören die Abflachung der Zellen, um eine größere Bindungsfläche zu erhalten und den hydrodynamischen Widerstand zu verringern , sowie das Brechen von Verbindungen, die das hintere Ende der rollenden Zelle am Endothel halten , und deren Schleuderbewegung nach vorne, um sich erneut an der Endothelwand anzuheften. [ 48 ] Diese Hypothesen stimmen gut mit Marshalls Erkenntnissen aus dem Jahr 2003 überein, wonach Selektinbindungen einen Catch-Slip-Übergang durchlaufen. Dabei verstärken anfängliche Scherkrafterhöhungen die Bindung, doch bei ausreichend hoher Krafteinwirkung nimmt die Lebensdauer der Bindung exponentiell ab . [ 4 ] Demnach würde die schwache Bindung einer Schleuder an der Vorderkante eines rollenden Leukozyten zunächst verstärkt, wenn die Zelle weiter rollt und die Spannung auf die Bindung zunimmt. Dies verhindert, dass sich die Zelle trotz hoher Scherkräfte von der Endothelwand löst und frei im Blutstrom treibt. Am hinteren Rand der Zelle wird die Spannung jedoch so hoch, dass die Bindung von einem Halte- in einen Gleitzustand übergeht und die Bindungen, die den hinteren Rand fixieren, schließlich brechen, wodurch die Zelle weiterrollen kann, anstatt stillzustehen.

Vorgeschlagene Wirkungsmechanismen

Allosterisches Modell
Das allosterische Modell besagt, dass die angelegte Spannung zu einer gestreckten Konformation der EGF-Domäne führt, was eine Konformationsänderung der Lektindomäne zur Folge hat und somit die Bindungsaffinität erhöht.

Obwohl Catch-Bonds mittlerweile weithin anerkannt sind, ist ihr Wirkmechanismus noch immer umstritten. [ 49 ] Zwei führende Hypothesen dominieren die Diskussion. Die erste Hypothese, das allosterische Modell, basiert auf der Röntgenkristallographie von Selectin-Proteinen, die zwei Konformationszustände zeigt: eine gekrümmte Konformation in Abwesenheit des Liganden und eine gestreckte Konformation in Anwesenheit des Liganden. [ 50 ] Die wichtigsten an diesen Zuständen beteiligten Domänen sind eine Lektindomäne mit der Ligandenbindungsstelle und eine EGF-Domäne , die zwischen gekrümmter und gestreckter Konformation wechseln kann. Das allosterische Modell besagt, dass die Spannung auf die EGF-Domäne die gestreckte Konformation begünstigt und die Streckung dieser Domäne eine Konformationsänderung in der Lektindomäne bewirkt, was zu einer höheren Bindungsaffinität für den Liganden führt. [ 51 ] Durch diese Konformationsänderung wird der Ligand trotz der auf die Bindung wirkenden Spannung effektiv fixiert.

Gleit-Wiederbindungsmodell

Das Gleit- und Wiederbindungsmodell unterscheidet sich vom allosterischen Modell dadurch, dass letzteres nur eine einzige, veränderbare Bindungsstelle annimmt, während das Gleit- und Wiederbindungsmodell mehrere Bindungsstellen postuliert, die durch die EGF-Extension nicht verändert werden. In der bei geringen Kräften bevorzugten, gekrümmten Konformation wirkt die Kraft senkrecht zur Linie möglicher Bindungsstellen. Wird die Assoziation zwischen Ligand und Lektindomäne unterbrochen, dissoziiert die Bindung daher schnell. Bei höheren Kräften hingegen streckt sich das Protein, und die Linie möglicher Bindungsstellen richtet sich entlang der Kraft aus. Dadurch kann der Ligand nach der Unterbrechung der ursprünglichen Interaktion schnell an eine neue Bindungsstelle binden. [ 52 ] Durch die Existenz mehrerer Bindungsstellen und die Möglichkeit der Reassoziation an die ursprüngliche Bindungsstelle wird die Dissoziationsrate des Liganden verringert, wie es für Catch-Bonds typisch ist.

Mechanismus einer einzelnen Selectinbindung

Die Bindung eines einzelnen PSGL-1-Moleküls an Selectin ähnelt bei konstanter Kraft der herkömmlichen Proteinbindung und weist eine Dissoziationskonstante auf. Mit zunehmender Kraft sinkt die Dissoziationskonstante, wodurch die Bindung stärker wird. Erreicht die Kraft einen Schwellenwert von 11 pN, steigt die Dissoziationskonstante wieder an, was die Bindung schwächt und zu einer Gleitbindung führt. [ 4 ]

FimH-Bindung

Hintergrund

Auch bei der bakteriellen Adhäsion, insbesondere bei Escherichia coli , spielen sogenannte Catch-Bonds eine wichtige Rolle . E. coli und andere Darmbakterien müssen sich an die Darmwand anheften können, um nicht mit dem Stuhl ausgeschieden zu werden. Dies wird durch das bakterielle Protein FimH ermöglicht, das bei starker Strömung eine hohe Adhäsion vermittelt. Die Lektindomäne von FimH ist für die Catch-Bond-Eigenschaft verantwortlich, die beim Binden an Mannosereste anderer Zellen entsteht. Experimente haben gezeigt, dass diese Bindungen auch bei schneller Krafteinwirkung stabil bleiben, was auf das Catch-Bond-Verhalten hinweist. Catch-Bonds sind dafür verantwortlich, dass E. coli in den Harnwegen nicht mit dem Urin ausgeschieden werden und so Harnwegsinfektionen verursachen können. Diese Erkenntnisse sind nicht nur für das Verständnis von Bakterien wichtig, sondern auch für die Entwicklung antiadhäsiver Technologien. [ 53 ]

Bakterienadhäsion, vermittelt durch Scherkräfte

Ähnlich wie bei der Selectin-Bindung gibt es auch bei der FimH-Bindung eine Schwelle, ab der die Bindung an Wirtszellen einsetzt. Diese Scherspannungsschwelle liegt bei etwa 1 Dyn/cm² und ist damit etwas höher als die der Selectin-Bindung. [ 54 ] Oberhalb dieser Schwelle wechselt FimH zwischen Bindung, Pause und Ablösung von den Mannose-Resten. [ 55 ] Im Gegensatz zur Selectin-Bindung kann die FimH-Bindung an Mannose-BSA jedoch sehr lange oder sehr kurze Pausen aufweisen. [ 56 ] Dies führt dazu, dass die FimH-Bindung eine „Stick-and-Roll“-Adhäsion zeigt, im Gegensatz zur Rolladhäsion bei der Selectin-Bindung. [ 55 ] Und anders als die Selectin-Bindung, die Integrine für eine feste Adhäsion benötigt, kann die FimH-Bindung stationär werden, und dieser Prozess ist reversibel. All dies wird durch die Scherspannung vermittelt: Bei einer Scherspannung von über 20 Dyn/cm² ist die FimH-Bindung stationär. Bei einer Scherspannung von mehr als 100 Dyn pro Quadratzentimeter ist langsames Rollen zu beobachten.

Siehe auch

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