Methyllysin ist ein Derivat der Aminosäure Lysin, bei dem die Ammoniumgruppe der Seitenkette ein- oder mehrmals methyliert wurde . [ 1 ]

Methylierte Lysine spielen eine wichtige Rolle in der Epigenetik ; die Methylierung spezifischer Lysine bestimmter Histone in einem Nukleosom verändert die Bindung der umgebenden DNA an diese Histone, was wiederum die Genexpression auf dieser DNA beeinflusst. [ 2 ] [ 3 ] Die Bindung wird beeinträchtigt, da der effektive Radius der positiven Ladung vergrößert wird (Methylgruppen sind größer als die Wasserstoffatome, die sie ersetzen), wodurch die stärkste potenzielle elektrostatische Anziehungskraft zur negativ geladenen DNA verringert wird.

Man geht davon aus, dass die Methylierung von Lysin (und Arginin) an Histonschwänzen deren Bindung an DNA nicht direkt beeinflusst. Vielmehr rekrutieren solche Methylmarkierungen andere Proteine, die die Chromatin-Struktur modulieren. [ 4 ]

In den Dateien der Protein Data Bank werden methylierte Lysine durch die Akronyme MLY oder MLZ gekennzeichnet.

  • Unmethyliertes Lysin
    Unmethyliertes Lysin
  • Monomethyliert: 6-N-Methyllysin
    Monomethyliert: 6- N -Methyllysin
  • Dimethyliert: (6-N,6-N)Dimethyllysin
    Dimethyliert: (6- N ,6- N )-Dimethyllysin
  • Trimethyliert: (6-N,6-N,6-N)-Trimethyllysin
    Trimethyliert: (6- N ,6- N ,6- N )-Trimethyllysin

Referenzen

  1. ^ Hyun, Kwangbeom; Jeon, Jongcheol; Park, Kihyun; Kim, Jaehoon (2017). „Schreiben, Löschen und Lesen von Histon-Lysin-Methylierungen“ . Experimental & Molecular Medicine . 49 (4): e324. doi : 10.1038/emm.2017.11 . PMC  6130214. PMID  28450737 .
  2. ^ Ruthenburg AJ, Allis CD, Wysocka J (Januar 2007). „Methylierung von Lysin 4 an Histon H3: Die Komplexität des Schreibens und Lesens einer einzelnen epigenetischen Markierung“ . Molecular Cell . 25 (1): 15–30 . doi : 10.1016/j.molcel.2006.12.014 . PMID 17218268 . 
  3. Fischle W, Wang Y, Jacobs SA, Kim Y, Allis CD, Khorasanizadeh S (August 2003). „Molekulare Grundlage für die Unterscheidung repressiver Methyl-Lysin-Markierungen in Histon H3 durch Polycomb- und HP1-Chromodomänen“ . Genes & Development . 17 (15): 1870–81 . doi : 10.1101/gad.1110503 . PMC 196235. PMID 12897054 .  
  4. ^ Arrowsmith CH, Bountra C, Fish PV, Lee K, Schapira M (April 2012). „Epigenetische Proteinfamilien: eine neue Grenze für die Wirkstoffforschung“ . Nature Reviews Drug Discovery . 11 (5): 384–400 . doi : 10.1038/nrd3674 . PMID 22498752 .