Supersekundäre Struktur

Eine Supersekundärstruktur ist eine kompakte dreidimensionale Proteinstruktur aus mehreren benachbarten Elementen einer Sekundärstruktur , die kleiner als eine Proteindomäne oder eine Untereinheit ist . Supersekundärstrukturen können als Nukleationskeime im Prozess der Proteinfaltung fungieren .

Eine Helix-Haarnadelstruktur, auch Alpha-Alpha-Haarnadelstruktur genannt, besteht aus zwei antiparallelen Alpha-Helices, die durch eine Schleife aus zwei oder mehr Aminosäureresten verbunden sind. Wie der Name schon sagt, ähnelt sie einer Haarnadel. Eine längere Schleife ermöglicht eine größere Anzahl möglicher Konformationen. Sind die Helices durch kurze Stränge verbunden, lagern sie sich über ihre hydrophoben Aminosäurereste zusammen. Die Funktion einer Helix-Haarnadelstruktur ist unbekannt; ein Vier-Helix-Bündel besteht jedoch aus zwei Helix-Haarnadelstrukturen, die wichtige Ligandenbindungsstellen aufweisen. ^{[ 1 ]}

Eine Helixecke, auch Alpha-Alpha-Ecke genannt, besteht aus zwei nahezu rechtwinklig zueinander angeordneten Alpha-Helices, die durch eine kurze Schleife verbunden sind. Diese Schleife wird von einem hydrophoben Rest gebildet. Die Funktion einer Helixecke ist unbekannt. ^{[ 1 ]}

Die Helix-Schleifen-Helix-Struktur besteht aus zwei Helices, die durch eine Schleife verbunden sind. Diese Strukturen sind recht häufig und binden üblicherweise Liganden . Beispielsweise bindet Calcium an die Carboxylgruppen der Seitenketten innerhalb der Schleifenregion zwischen den Helices. ^{[ 1 ]}

Das Helix-Turn-Helix- Motiv ist wichtig für die DNA-Bindung und kommt daher in vielen DNA-bindenden Proteinen vor. ^{[ 1 ]}

Eine Beta-Haarnadelstruktur ist ein häufiges supersekundäres Motiv, das aus zwei antiparallelen Beta-Strängen besteht , die durch eine Schleife verbunden sind. Die Struktur ähnelt einer Haarnadel und kommt oft in globulären Proteinen vor.

Die Schleife zwischen den Beta-Strängen kann zwischen 2 und 16 Aminosäureresten variieren. Die meisten Schleifen enthalten jedoch weniger als sieben Reste. ^{[ 2 ]} Aminosäurereste in Beta-Haarnadelstrukturen mit Schleifen aus 2, 3 oder 4 Resten weisen unterschiedliche Konformationen auf. Längere Schleifen hingegen können eine Vielzahl von Konformationen aufweisen; diese werden mitunter als „Random Coils“ bezeichnet. Ein Beta-Mäander besteht aus aufeinanderfolgenden antiparallelen Beta-Strängen, die durch Haarnadelstrukturen verbunden sind. ^{[ 3 ]}

Zwei Restschleifen werden als Beta-Schleifen oder umgekehrte Schleifen bezeichnet. Umgekehrte Schleifen vom Typ I' und Typ II' treten am häufigsten auf, da sie eine geringere sterische Hinderung als Schleifen vom Typ I und Typ II aufweisen. Die Funktion von Beta-Haarnadelstrukturen ist unbekannt. ^{[ 2 ]}

Eine Beta-Haarnadelstruktur besteht aus zwei antiparallelen Beta-Strängen, die einen Winkel von etwa 90 Grad zueinander bilden. Sie entsteht durch Richtungswechsel einer Beta-Haarnadelstruktur, wobei ein Strang einen Glycinrest und der andere eine Beta-Ausbuchtung aufweist . Die Funktion der Beta-Ecken ist unbekannt. ^{[ 2 ]}

Ein griechisches Mäandermotiv hat vier Merkmale:

1. Vier nacheinander verbundene Beta-Stränge liegen nebeneinander, sind aber nicht notwendigerweise geometrisch zueinander ausgerichtet.
2. Das Beta-Faltblatt ist antiparallel, und abwechselnde Stränge verlaufen in die gleiche Richtung.
3. Der erste und der letzte Strang liegen nebeneinander und sind durch Wasserstoffbrückenbindungen verbunden.
4. Die Verbindungsschleifen können lang sein und weitere Sekundärstrukturen enthalten.

Das griechische Mäandermuster hat seinen Namen daher, dass seine Struktur dem Muster griechischer Urnen ähnelt. Die Funktion dieses Motivs ist unbekannt.

β-Faltblätter (die aus mehreren wasserstoffverbrückten einzelnen β-Strängen bestehen) werden manchmal als Sekundär- oder Supersekundärstruktur betrachtet.

Ein Beta-Alpha-Beta-Motiv besteht aus zwei Beta-Strängen, die über Verbindungsschleifen durch eine Alpha-Helix verbunden sind. Die Beta-Stränge verlaufen parallel, und auch die Helix ist nahezu parallel zu den Strängen. Diese Struktur findet sich in fast allen Proteinen mit parallelen Strängen. Die Schleifen, die die Beta-Stränge und die Alpha-Helix verbinden, können in ihrer Länge variieren und binden häufig Liganden.

Beta-Alpha-Beta-Helices können links- oder rechtsgängig sein. Betrachtet man die Beta-Stränge von der N-terminalen Seite aus, sodass ein Strang über dem anderen liegt, befindet sich die Alpha-Helix bei einem linksgängigen Beta-Alpha-Beta-Motiv links von den Beta-Strängen. Das häufigere rechtsgängige Motiv weist hingegen eine Alpha-Helix auf der rechten Seite der Ebene auf, die die Beta-Stränge enthält. ^{[ 4 ]}

Rossmann-Faltungen , benannt nach Michael Rossmann , bestehen aus drei Beta-Strängen und zwei Helices in alternierender Anordnung: Beta-Strang, Helix, Beta-Strang, Helix, Beta-Strang. Dieses Motiv bewirkt tendenziell eine Umkehr der Kettenrichtung innerhalb eines Proteins. Rossmann-Faltungen spielen eine wichtige biologische Rolle bei der Bindung von Nukleotiden wie NAD in den meisten Dehydrogenasen. ^{[ 4 ]}

• Proteinfaltung
• Sekundärstruktur
• Strukturmotiv

• Chiang YS, Gelfand TI, Kister AE, Gelfand IM (2007). „Neue Klassifizierung von Supersekundärstrukturen sandwichartiger Proteine ​​deckt strenge Muster der Stranganordnung auf“. Proteins . 68 (4): 915–921 . doi : 10.1002/prot.21473 . PMID  17557333 .