Das Gardner-Rasheed-Feline-Sarkom-Virus (v-fgr)-Onkogenhomolog , auch bekannt als FGR , ist ein Protein , das beim Menschen durch das FGR -Gen kodiert wird . [ 5 ] [ 6 ]

Funktion

Dieses Gen gehört zur Src-Familie der Proteintyrosinkinasen ( PTKs). Das kodierte Protein besitzt N-terminale Stellen für Myristoylierung und Palmitoylierung , eine PTK-Domäne sowie SH2- und SH3- Domänen, die Protein-Protein-Interaktionen mit Phosphotyrosin-haltigen bzw. Prolin-reichen Motiven vermitteln. Das Protein lokalisiert in Membranruffeln der Plasmamembran und fungiert als negativer Regulator der Zellmigration und -adhäsion , die durch den β2- Integrin -Signalweg ausgelöst werden. Eine Infektion mit dem Epstein-Barr-Virus führt zur Überexpression dieses Gens. Es wurden mehrere alternativ gespleißte Varianten identifiziert, die für dasselbe Protein kodieren. [ 6 ]

Entdeckung

Die Katzenversion dieses Gens wurde von Suraiya Rasheed, Murray Gardner und Mitarbeitern entdeckt. [ 7 ]

Wechselwirkungen

Es wurde gezeigt, dass das FGR-Gen mit dem Wiskott-Aldrich-Syndrom-Protein interagiert . [ 8 ] [ 9 ] [ 10 ]

Referenzen

  1. ^ a b c GRCh38: Ensembl Release 89: ENSG00000000938 – Ensembl , Mai 2017
  2. ^ a b c GRCm38: Ensembl Release 89: ENSMUSG00000028874 – Ensembl , Mai 2017
  3. ^ „Human PubMed Reference:“ . National Center for Biotechnology Information, US National Library of Medicine .
  4. ^ „Maus PubMed-Referenz:“ . National Center for Biotechnology Information, US National Library of Medicine .
  5. ^ Tronick SR, Popescu NC, Cheah MS, Swan DC, Amsbaugh SC, Lengel CR, DiPaolo JA, Robbins KC (Okt. 1985). „Isolierung und chromosomale Lokalisation des humanen fgr-Protoonkogens, eines eigenständigen Mitglieds der Tyrosinkinase-Genfamilie“ . Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 82 ( 19): 6595–9 . Bibcode : 1985PNAS...82.6595T . doi : 10.1073/pnas.82.19.6595 . PMC 391256. PMID 2995972 .  
  6. ^ a b "Entrez Gene: FGR Gardner-Rasheed feline sarcoma viral (v-fgr) oncogene homolog" .
  7. ^ Rasheed S, Barbacid M, Aaronson S, Gardner MB (Feb 1982). „Ursprung und biologische Eigenschaften eines neuen felinen Sarkomvirus“. Virology . 117 (1): 238–44 . doi : 10.1016/0042-6822(82)90522-0 . PMID 6175084 . 
  8. ^ Banin S, Truong O, Katz DR, Waterfield MD, Brickell PM, Gout I (Aug. 1996). „Das Wiskott-Aldrich-Syndrom-Protein (WASp) ist ein Bindungspartner für Proteintyrosinkinasen der c-Src-Familie“ . Current Biology . 6 (8): 981–988 . Bibcode : 1996CBio....6..981B . doi : 10.1016/S0960-9822(02) 00642-5 . PMID 8805332. S2CID 162267 .  
  9. ^ Finan PM, Soames CJ, Wilson L, Nelson DL, Stewart DM, Truong O, Hsuan JJ, Kellie S (Okt. 1996). „Identifizierung von Regionen des Wiskott-Aldrich-Syndrom-Proteins, die für die Assoziation mit ausgewählten Src-Homologie-3-Domänen verantwortlich sind“ ( PDF) . The Journal of Biological Chemistry . 271 (42): 26291–5 . doi : 10.1074/jbc.271.42.26291 . PMID 8824280. S2CID 1945958 .  
  10. ^ Rivero-Lezcano OM, Marcilla A, Sameshima JH, Robbins KC (Okt. 1995). „Das Wiskott-Aldrich-Syndrom-Protein interagiert physikalisch mit Nck über Src-Homologie-3-Domänen“ . Molecular and Cellular Biology . 15 (10): 5725–31 . doi : 10.1128/MCB.15.10.5725 . PMC 230823. PMID 7565724 .  

Weiterführende Literatur