FYN

Das Proto-Onkogen Tyrosin-Protein-Kinase Fyn (p59-FYN, Slk, Syn, MGC45350, Gen-ID 2534) ^{[ 5 ]} ist ein Enzym , das beim Menschen durch das FYN -Gen kodiert wird . ^{[ 6 ]}

Fyn ist ein 59 kDa großes Mitglied der Src-Kinasefamilie und typischerweise an der T-Zell- und neuronalen Signalübertragung während der Entwicklung und der normalen Zellphysiologie beteiligt. Störungen dieser Signalwege haben häufig Auswirkungen auf die Entstehung verschiedener Krebsarten. Per Definition kodiert Fyn als Proto-Onkogen für Proteine, die das Zellwachstum regulieren. Veränderungen in seiner DNA-Sequenz wandeln es in ein Onkogen um, was zur Bildung eines anderen Proteins führt, das Auswirkungen auf die normale Zellregulation hat. ^{[ 5 ]}^{[ 7 ]}

Fyn gehört zur Familie der Protein-Tyrosin-Kinase -Onkogene . Es kodiert für eine membrangebundene Tyrosin-Kinase, die an der Regulation des Zellwachstums beteiligt ist. Das Protein assoziiert mit der p85-Untereinheit der Phosphatidylinositol-3-Kinase und interagiert mit dem Fyn-Bindungsprotein . Es existieren alternativ gespleißte Transkriptvarianten, die für unterschiedliche Isoformen kodieren. ^{[ 8 ]}

Geschichte

Fyn gehört zur Src-Familie der Kinasen (SFK) und ist das erste identifizierte Proto-Onkogen. Die Entdeckung der Src-Familie im Jahr 1976 führte 1989 zur Verleihung des Nobelpreises für Medizin an J. M. Bishop und E. M. Varmus. Fyn wurde 1986 erstmals als Syn oder Slk mithilfe von Sonden identifiziert, die von v-yes und v-fgr abgeleitet waren. SFKs sind typischerweise in Tumoren überexprimiert. Fyn unterscheidet sich funktionell von seinen Familienmitgliedern dadurch, dass es bei der Regulation von Zellmorphologie und -motilität mit FAK und Paxillin (PXN) interagiert. ^{[ 9 ]}

Funktion

Fyn ist ein Protein, das im Signalweg der Integrine vorkommt und Ras aktiviert . Fyn ist eine Tyrosin-spezifische Phosphotransferase und gehört zur Src-Familie der nicht-rezeptorischen Tyrosin-Proteinkinasen . ^{[ 10 ]} (Zu dieser Familie gehören auch Abl, Src, die fokale Adhäsionskinase und die Januskinase.) Fyn befindet sich stromabwärts von mehreren Zelloberflächenrezeptoren, die häufig mit der neuronalen Entwicklung und der T-Zell-Signalübertragung assoziiert sind. Bei Aktivierung von Fyn kommt es zur Aktivierung nachgeschalteter molekularer Signale, die Prozesse steuern, die für Wachstum und Motilität von Zellen entscheidend sind. ^{[ 9 ]} Fyn ist primär auf der zytoplasmatischen Seite der Plasmamembran lokalisiert, wo es Tyrosinreste an wichtigen Zielproteinen phosphoryliert, die an verschiedenen Signalwegen beteiligt sind. Die Tyrosinphosphorylierung von Zielproteinen durch Fyn dient entweder der Regulation der Zielproteinaktivität und/oder der Generierung einer Bindungsstelle auf dem Zielprotein, die andere Signalmoleküle rekrutiert. Fyn wirkt zudem als Tumorsuppressor. Wenn diese normale Biologie beeinträchtigt ist, beteiligt sich das veränderte Fyn an der neoplastischen Transformation normaler Zellen in Krebszellen, indem es dem Pfad von der präinvasiven über die invasive bis hin zur Metastasierung folgt. ^{[ 7 ]}

Fyn scheint auch bei der Befruchtung eine wichtige Rolle zu spielen, unter anderem bei der schnellen , Inositoltrisphosphat- vermittelten Kalziumsignalübertragung, die bei der Interaktion von Eizelle und Spermium stattfindet. Die Fyn-Expression ist in Eizellen deutlich höher als selbst in Neuronen und T-Zellen, und es wurde vermutet, dass es sich um eine „eizellenspezifische Kinase“ handelt. ^{[ 11 ]} Mehrere Studien deuten darauf hin, dass Fyn für dramatische biochemische Veränderungen im Eizellkortex während der Eizellreifung verantwortlich ist. ^{[ 12 ]} Fyn spielt möglicherweise auch eine wichtige Rolle bei der korrekten Formgebung des Spermienkopfes und des Akrosoms im Hoden und hat möglicherweise eine zusätzliche Funktion bei der Akrosomreaktion der Spermien . ^{[ 13 ]}

Rolle in Signalwegen

Das Verständnis der Rolle von Fyn in normalen biologischen Prozessen ist entscheidend für das Verständnis seiner Rolle bei Krebs, da Krebs auf der Fehlregulation dieser normalen Signalwege beruht. Die Kenntnis der an Fyn beteiligten Signalwege liefert wichtige Erkenntnisse für die Entwicklung potenzieller pharmakologischer Wirkstoffe zur Abschwächung dieser unkontrollierten Signalübertragung.

Mindestens drei Werkzeuge haben sich als nützlich erwiesen, um die Notwendigkeit der Fyn-Funktion in einem bestimmten Signalsystem zu ermitteln:

Zellen, die von Fyn-/- Mäusen stammen (sowie Zellen, die von Fyn, Src , Yes , Fyn Triple-Knockout-Mäusen (SYF) stammen);
eine Kinase-inaktive, dominant-negative Mutante von Fyn (K299M);
Pharmakologische Inhibitoren von Src-Familienkinasen, wie zum Beispiel PP2 ; zu beachten ist, dass PP2 auch andere Tyrosin-Proteinkinasen wie Abl , PDGFR und c-Kit hemmt .

Mithilfe dieser Methoden konnte gezeigt werden, dass Fyn für die folgenden Signalwege erforderlich ist: Signalübertragung von T- und B-Zell-Rezeptoren ^{[14, 15} ] , Integrin ^{- vermittelte Signalübertragung}^{, Signalübertragung} von Wachstumsfaktor- und Zytokinrezeptoren, Thrombozytenaktivierung , Ionenkanalfunktion , Zelladhäsion , Axonführung , Befruchtung , Eintritt in die Mitose sowie Differenzierung von natürlichen Killerzellen, Oligodendrozyten und Keratinozyten . Fyn spielt außerdem eine wichtige Rolle bei TLR-vermittelten Immunantworten von T-Zellen ^[¹⁶^{] .}

Wechselwirkungen

Es wurde gezeigt, dass FYN mit folgenden Stoffen interagiert :

ADD2 , ^{[ 17 ]}
BCAR1 , ^{[ 18 ]}^{[ 19 ]}
C-Raf , ^{[ 20 ]}
CBLC , ^{[ 21 ]}
CD36 , ^{[ 22 ]}^{[ 23 ]}
CD44 , ^{[ 24 ]}
CDH1 , ^{[ 25 ]}
CHRNA7 , ^{[ 26 ]}
CTNND1 , ^{[ 25 ]}^{[ 27 ]}
CBL , ^{[ 28 ]}^{[ 29 ]}
CSF1R , ^{[ 30 ]}
DLG4 , ^{[ 31 ]}^{[ 32 ]}
Dystroglykan , ^{[ 33 ]}
EPHA8 , ^{[ 34 ]}
FYB , ^{[ 35 ]}^{[ 36 ]}
FASLG , ^{[ 37 ]}^{[ 38 ]}
GNB2L1 , ^{[ 39 ]}^{[ 40 ]}
GRIN2A , ^{[ 31 ]}^{[ 32 ]}^{[ 41 ]}^{[ 42 ]}
ITK , ^{[ 43 ]}^{[ 44 ]}
Januskinase 2 , ^{[ 45 ]}
KHDRBS1 , ^{[ 46 ]}^{[ 47 ]}
Lck , ^{[ 48 ]}
LKB1 , ^{[ 49 ]}
Nephrin , ^{[ 50 ]}^{[ 51 ]}
PAG1 , ^{[ 52 ]}
PIK3R2 , ^{[ 53 ]}
PRKCQ , ^{[ 54 ]}
PTK2B , ^{[ 55 ]}^{[ 56 ]}^{[ 57 ]}
PTK2 , ^{[ 58 ]}^{[ 59 ]}
PTPRT ^{[ 60 ]}
UNC119 , ^{[ 61 ]}
RICS , ^{[ 62 ]}
SH2D1A , ^{[ 63 ]}^{[ 64 ]}
SKAP1 , ^{[ 36 ]}^{[ 65 ]}^{[ 66 ]}
Syk , ^{[ 29 ]}
TNK2 , ^{[ 67 ]}
TRPC6 , ^{[ 68 ]}
Tau-Protein , ^{[ 69 ]}
TrkB , ^{[ 70 ]}
TYK2 , ^{[ 71 ]}
TUBA3C , ^{[ 69 ]}
WAS , ^{[ 72 ]}^{[ 73 ]}^{[ 74 ]} und
ZAP-70 , ^{[ 75 ]}

Rolle in der Krebsbiologie

Die Src-Familie der Kinasen wird häufig mit ihrer Rolle bei „Invasion und Tumorprogression, epithelial-mesenchymaler Transition, Angiogenese und Metastasierung“ in Verbindung gebracht – allesamt Kennzeichen der Krebsentwicklung. ^{[ 9 ]} Die normale Funktion von Fyn im Zellwachstum und der Zellproliferation birgt das Potenzial, für die Progression und Metastasierung von Krebszellen ausgenutzt zu werden. Es wurde festgestellt, dass eine Überexpression von Fyn die morphologische Transformation normaler Zellen antreibt und „verankerungsunabhängiges Wachstum sowie ausgeprägte morphologische Veränderungen“ verstärkt. ^{[ 5 ]}

Die Überexpression von Fyn wurde im Zusammenhang mit folgenden Krebsarten untersucht: Prostatakrebs, Glioblastom, Plattenepithelkarzinom des Kopf-Hals-Bereichs, Pankreaskrebs, chronische medulläre Leukämie und Melanom. ^{[ 5 ]}^{[ 76 ]} Diese Überexpression führt bei Prostatakrebs zu einer verstärkten antiapoptotischen Aktivität von Akt, wodurch diese Zellen die Fähigkeit erlangen, den normalen Zelltod zu umgehen (ein häufiges Kennzeichen von Krebs). ^{[ 7 ]} Darüber hinaus wurden Src und Fyn bei Glioblastom als Effektoren der onkogenen EGFR-Signalübertragung identifiziert, was zu Tumorinvasion und dem Überleben von Krebszellen führt. ^{[ 5 ]}

Die normale Funktion von Fyn bei der Zellmigration und -adhäsion ermöglicht es ihm, die normale Zellbiologie von Integrin und FAK für das Krebswachstum zu nutzen. Normales Integrin ist ein Zelloberflächenrezeptor, der mit der extrazellulären Matrix interagiert und Signale sendet, die Zellform und -motilität beeinflussen. Normales FAK ist eine Tyrosinkinase, die an fokale Adhäsionsstellen rekrutiert wird und eine Schlüsselrolle bei der gerichteten Zellbewegung spielt. Diese normalen Signalwege spielen eine Schlüsselrolle bei der Vermittlung von Fyn-vermittelten zellulären Ereignissen, die Form und Motilität beeinflussen. Eine beeinträchtigte Version dieses Signalwegs würde es Krebszellen ermöglichen, Form und Motilität zu verändern, wodurch die Wahrscheinlichkeit für fortgeschrittene Invasion und Metastasierung steigt. Weitere Signalwege, die im Zusammenhang mit der Rolle von Fyn bei der Krebsentwicklung untersucht werden, umfassen die Rac- und Rho-Familie der GTPasen, Ras, Erk und MAPK. ^{[ 5 ]}^{[ 7 ]}

Aus diesem Grund ist Fyn ein häufiges Zielmolekül in der Krebsforschung. Die Hemmung von Fyn (wie auch anderer SFKs) führt zu verringertem Zellwachstum. Darüber hinaus konnte gezeigt werden, dass die Expression von Kinase-inaktivem Fyn (KD-Fyn), einem spezifischen Konkurrenten des endogenen Fyn, die Größe von Primärtumoren in Mäusen reduziert. Die gezielte Nutzung der einzigartigen charakteristischen Eigenschaften von Fyn sowie die Hemmung von FAK und PXN bergen das Potenzial, eine hochwirksame, molekular gezielte Kombinationstherapie gegen Krebs zu entwickeln. ^{[ 7 ]}^{[ 9 ]} Fyn-Inhibitoren werden auch als potenzielle Therapien für die Alzheimer-Krankheit erforscht. ^{[ 77 ]}

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Externe Links

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