NADH:Ubichinon-Reduktase (nicht-elektrogen) ( EC 1.6.5.9 , NDH-2 , Ubichinon-Reduktase , Coenzym-Q-Reduktase , Dihydronicotinamidadenindinukleotid-Coenzym-Q-Reduktase , DPNH-Coenzym-Q-Reduktase , DPNH-Ubichinon-Reduktase , NADH-Coenzym-Q-Oxidoreduktase , NADH-Coenzym-Q-Reduktase , NADH-CoQ-Oxidoreduktase , NADH-CoQ-Reduktase ) ist ein Enzym mit dem systematischen Namen NADH:Ubichinon-Oxidoreduktase . [ 2 ] [ 3 ] [ 4 ] [ 5 ] Dieses Enzym katalysiert die folgende chemische Reaktion :

NADH + H + + ein Chinon NAD + + ein Chinol

Die drei Substrate dieses Enzyms sind NADH , H⁺ und ein Chinon ( Elektronenakzeptor ), während seine beiden Produkte NAD⁺ und ein Chinol ( reduzierter Akzeptor ) sind . Dieses Enzym kommt in aeroben Bakterien sowie in den Mitochondrien von Hefen und Pflanzen vor. In vielen anderen Organismen (insbesondere in den Mitochondrien von Tieren) existiert ein ähnliches Enzym, der sogenannte Atmungskomplex I , der sich von diesem Enzym dadurch unterscheidet, dass er zusätzlich Protonen pumpt.

Ein wichtiges Beispiel für diese Reaktion ist:

NADH + H + + Ubichinon NAD + + Ubiquinol

Dieses Enzym ist ein Flavoprotein (FAD). Es gehört zur Familie der Oxidoreduktasen , insbesondere jener, die auf NADH oder NADPH mit anderen Akzeptoren wirken. Der systematische Name dieser Enzymklasse lautet NADH:(Chinon-Akzeptor)-Oxidoreduktase . Weitere gebräuchliche Bezeichnungen sind reduzierte Nicotinamidadenindinukleotid(Chinon)-Dehydrogenase , NADH-Chinon-Oxidoreduktase , NADH-Ubichinon-Oxidoreduktase , DPNH-Menadion-Reduktase , D-Diaphorase , NADH₂-Dehydrogenase(Chinon) und mitochondrialer Komplex I. Dieses Enzym ist an der oxidativen Phosphorylierung beteiligt. Verschiedene Verbindungen , darunter AMP und 2,4-Dinitrophenol , hemmen dieses Enzym . Die NADH-Dehydrogenase ist am ersten Schritt der Elektronentransportkette der oxidativen Phosphorylierung (OXPHOS) beteiligt. Jede durch eine Mutation verursachte Veränderung der Elektronentransportkomponente könnte den normalen Elektronenfluss beeinträchtigen. Dies könnte zu „einer Zunahme der Bifurkation und der Bildung von Superoxidradikalen sowie zu erhöhtem oxidativem Stress in verschiedenen Krebszelltypen“ führen. [ 6 ]

Strukturanalysen

Für dieses Enzym, das Bestandteil der Atmungskette ist, liegen mehrere Strukturaufklärungen vor. Es handelt sich um ein Multienzym, dessen Aktivität in der hydrophilen Domäne lokalisiert ist. Die Untereinheiten der membrangebundenen Domäne sind für den Protonentransport verantwortlich.

Referenzen

  1. ^ Berrisford JM, Sazanov LA (2009). „Strukturelle Grundlage für den Mechanismus des Atmungskomplexes I“ . J Biol Chem . 284 (43): 29773–83 . doi : 10.1074/jbc.M109.032144 . PMC  2785608. PMID  19635800 .
  2. ^ Moller, IM; Palmer, JM (1982). „Direkter Nachweis einer Rotenon-resistenten NADH-Dehydrogenase auf der inneren Oberfläche von Pflanzenmitochondrien“. Physiologia Plantarum . 54 : 267–274 . doi : 10.1111/j.1399-3054.1982.tb00258.x .
  3. ^ de Vries S, Grivell LA (September 1988). „Reinigung und Charakterisierung einer Rotenon-unempfindlichen NADH:Q6-Oxidoreduktase aus Mitochondrien von Saccharomyces cerevisiae“ . European Journal of Biochemistry . 176 (2): 377–84 . doi : 10.1111/j.1432-1033.1988.tb14292.x . PMID 3138118 . 
  4. ^ Kerscher SJ, Okun JG, Brandt U (Juli 1999). „Ein einzelnes externes Enzym verleiht Yarrowia lipolytica alternative NADH:Ubichinon-Oxidoreduktase-Aktivität“. Journal of Cell Science . 112 (Pt 14) (14): 2347–54 . doi : 10.1242/jcs.112.14.2347 . PMID 10381390 . 
  5. ^ Rasmusson AG, Soole KL, Elthon TE (2004). „Alternative NAD(P)H-Dehydrogenasen pflanzlicher Mitochondrien“. Annual Review of Plant Biology . 55 (1): 23–39 . Bibcode : 2004AnRPB..55...23R . doi : 10.1146/annurev.arplant.55.031903.141720 . PMID 15725055 . 
  6. ^ Yusnita, Yakob; Norsiah, Md Desa; Rahman, A. Jamal (01.12.2010). „Mutationen im mitochondrialen NADH-Dehydrogenase-Untereinheit-1-Gen (mtND1) beim kolorektalen Karzinom“. The Malaysian Journal of Pathology . 32 (2): 103–110 . ISSN 0126-8635 . PMID 21329181 .  

Weiterführende Literatur