Funktion
Das WH2-Motiv bzw. die WH2-Domäne ist ein evolutionär konserviertes Sequenzmotiv, das in Proteinen vorkommt . [ 2 ] Es findet sich in WASP- Proteinen, die die Aktinpolymerisation steuern, und ist daher wichtig für zelluläre Prozesse wie Zellkontraktilität, Zellmotilität, Zelltransport und Zellsignalisierung. [ 3 ]
Motiv
Es wurde gezeigt , dass das WH2-Motiv (für Wiskott-Aldrich-Syndrom -Homologieregion 2) in WAS und Scar1/WASF1 (Säugetierhomolog) über seine WH2-Motive mit Aktin interagiert .
Die WH2-Domäne (WASP-Homologie 2 oder Wiskott-Aldrich-Homologie 2) ist ein etwa 18 Aminosäuren umfassendes Aktin-bindendes Motiv. Diese Domäne wurde erstmals als essentielles Element für die Regulation des Zytoskeletts durch die Säugetier-Wiskott-Aldrich-Syndrom-Protein-Familie (WASP) identifiziert. WH2-Proteine kommen in Eukaryoten von Hefen bis zu Säugetieren, in Insektenviren und in einigen Bakterien vor. Die WH2-Domäne ist Bestandteil größerer Proteine; sie kann mit der WH1- oder EVH1-Domäne sowie mit der CRIB-Domäne assoziiert sein und als Tandemwiederholung auftreten. Die WH2-Domäne bindet an Aktinmonomere und kann deren Assemblierung zu Aktinfilamenten fördern. [ 4 ] [ 5 ]
Beispiele
Zu den menschlichen Genen, die Proteine mit dem WH2-Motiv kodieren, gehören:
- COBL , COBLL1 , ESPN , INF2 , JMY
- LMOD1 , LMOD2 , LMOD3
- MTSS1 , PXK
- WAS , WASF1 , WASF2 , WASF3 , WASF4 , WASL , WASPIP , WHDC1 , WIPF1 , WIPF2
Referenzen
- ^ PDB : 2d1k ; Lee SH, Kerff F, Chereau D, Ferron F, Klug A, Dominguez R (Februar 2007). „ Strukturelle Grundlage für die Aktin-Bindungsfunktion von Missing-in-Metastasen“ . Structure . 15 (2): 145–55 . doi : 10.1016/j.str.2006.12.005 . PMC 1853380. PMID 17292833 .
- ^ Machesky LM, Insall RH (1998). „Scar1 und das verwandte Wiskott-Aldrich-Syndrom-Protein WASP regulieren das Aktin-Zytoskelett über den Arp2/3-Komplex“ . Curr . Biol . 8 (25): 1347–56 . Bibcode : 1998CBio....8.1347M . doi : 10.1016/S0960-9822(98)00015-3 . PMID 9889097. S2CID 16661755 .
- ^ Veltman DM, Insall RH (2010). „WASP - Familienproteine: ihre Evolution und ihre physiologischen Implikationen“ . Mol Biol Cell . 21 (16): 2880–93 . doi : 10.1091/mbc.E10-04-0372 . PMC 2921111. PMID 20573979 .
- ^ Machesky LM, Insall RH, Volkman LE (2001). „WASP-Homologiesequenzen in Baculoviren“. Trends Cell Biol . 11 (7): 286–287 . doi : 10.1016/S0962-8924(01)02009-8 . PMID 11434350 .
- ^ Lappalainen P, Paunola E, Mattila PK (2002). „WH2-Domäne: ein kleiner, vielseitiger Adapter für Aktinmonomere“ . FEBS Lett . 513 (1): 92–97 . Bibcode : 2002FEBSL.513...92P . doi : 10.1016/S0014-5793(01)03242-2 . PMID 11911886. S2CID 5914765 .
