Der Cystein-Stoffwechsel umfasst die biologischen Stoffwechselwege, die Cystein verbrauchen oder bilden . Die Stoffwechselwege verschiedener Aminosäuren und anderer Metaboliten sind miteinander verflochten und überlappen sich zu komplexen Systemen.

Cystein-Stoffwechsel beim Menschen

Im menschlichen Cystein-Stoffwechsel wird L -Cystein auf verschiedene Weise verbraucht, wie unten dargestellt. L -Cystein wird auch bei der Pantothenat- / Coenzym-A- Biosynthese verbraucht.

L -Cystein-Verbrauchswege
Enzym→Produkte Cofaktor/Zusätzlicher Reaktant
Cystein-Dioxygenase [ 1 ]→CysteinsulfinsäureEisen
Serin-Racemase [ 2 ]→D -Cystein Pyridoxalphosphat
Cysteinlyase [ 3 ]→L -Cysteat /Schwefelwasserstoff Pyridoxalphosphat/Sulfit
Cystathionin-γ-Lyase [ 4 ]→Pyruvat / NH₃ / H₂SPyridoxalphosphat
Cystein-tRNA-Ligase [ 5 ]→L -Cysteinyl-tRNA Cys
Cystinreduktase [ 6 ]→L - Cystin /NADH und H+ NAD+
Cystein-Transaminase [ 7 ]→3-Mercaptopyruvat / L -Glutamat Pyridoxalphosphat/α-Ketoglutarsäure
Glutamat-Cystein-Ligase [ 8 ]→ γ-Glutamylcystein/ADP und P iATP

L -Cystein ist auch das Produkt verschiedener Prozesse. Neben den unten aufgeführten Reaktionen entsteht L -Cystein auch im Stoffwechsel von Glycin , Serin und Threonin .

L-Cystein-Produktionswege
Reaktanten → EnzymCofaktoren Anmerkungen
O -Acetyl- L -Serin /Schwefelwasserstoff → Cystein-Synthase [ 9 ]Pyridoxalphosphat nicht vorhanden beim Menschen
L - Cystin /2 Glutathion → Glutathion-Cystin-Transhydrogenase [ 10 ]
Cystathionin→ Cystathionin-γ-Lyase [ 4 ]Pyridoxalphosphat
3-Mercaptopyruvat→ Cystein-Transaminase [ 7 ]Pyridoxalphosphat

Referenzen

  1. ^ Stipanuk MH, Ueki I, Dominy JE, Simmons CR, Hirschberger LL (Mai 2009). „Cystein-Dioxygenase: ein robustes System zur Regulation des zellulären Cysteinspiegels“ . Amino Acids . 37 (1): 55–63 . doi : 10.1007/s00726-008-0202-y . PMC  2736881. PMID  19011731 .
  2. ^Roychaudhuri R (March 2023). "Mammalian D-Cysteine: A new addition to the growing family of biologically relevant D-amino acids". Chirality chir.23555. doi:10.1002/chir.23555. PMID 36890664. S2CID 257426578.
  3. ^Tolosa EA, Chepurnova NK, Khomutov RM, Severin ES (February 1969). "Reactions catalysed by cysteine lyase from the yolk sac of chicken embryo". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Enzymology. 171 (2): 369–371. doi:10.1016/0005-2744(69)90174-0. PMID 5813025.
  4. ^ abSun Q, Collins R, Huang S, Holmberg-Schiavone L, Anand GS, Tan CH, et al. (January 2009). "Structural basis for the inhibition mechanism of human cystathionine gamma-lyase, an enzyme responsible for the production of H(2)S". The Journal of Biological Chemistry. 284 (5): 3076–3085. doi:10.1074/jbc.M805459200. PMID 19019829.
  5. ^Mccorquodale DJ (December 1964). "The separation and partial purification of aminoacyl-RNA synthetases from Escherichia coli". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Specialized Section on Nucleic Acids and Related Subjects. 91 (4): 541–548. doi:10.1016/0926-6550(64)90001-5. PMID 14262440.
  6. ^Maresca B, Jacobson E, Medoff G, Kobayashi G (September 1978). "Cystine reductase in the dimorphic fungus Histoplasma capsulatum". Journal of Bacteriology. 135 (3): 987–992. doi:10.1128/jb.135.3.987-992.1978. PMC 222474. PMID 211119.
  7. ^ abHipólito A, Nunes SC, Vicente JB, Serpa J (September 2020). "Cysteine Aminotransferase (CAT): A Pivotal Sponsor in Metabolic Remodeling and an Ally of 3-Mercaptopyruvate Sulfurtransferase (MST) in Cancer". Molecules. 25 (17): 3984. doi:10.3390/molecules25173984. PMC 7504796. PMID 32882966.
  8. ^ Chen Y, Shertzer HG, Schneider SN, Nebert DW, Dalton TP (Oktober 2005). „Glutamat-Cystein-Ligase-Katalyse: Abhängigkeit von ATP und der modulierenden Untereinheit für die Regulation des Gewebeglutathionspiegels“ . The Journal of Biological Chemistry . 280 (40): 33766–33774 . doi : 10.1074/jbc.M504604200 . PMID 16081425 . 
  9. ^ Kredich NM, Becker MA, Tomkins GM (Mai 1969). „Reinigung und Charakterisierung der Cystein-Synthetase, eines bifunktionellen Proteinkomplexes, aus Salmonella typhimurium“ . The Journal of Biological Chemistry . 244 (9): 2428–2439 . doi : 10.1016/S0021-9258(19)78241-6 . PMID 4977445 . 
  10. ^ Nagai S, Black S (April 1968). „Eine Thiol-Disulfid-Transhydrogenase aus Hefe“ . The Journal of Biological Chemistry . 243 (8): 1942–1947 . doi : 10.1016/S0021-9258(18)93532-5 . PMID 5646485 . 

Siehe auch