Cysteinsulfinsäure ist die organische Verbindung mit der Formel HO₂SCH₂CH ( NH₂ ) CO₂H . Sie ist ein seltenes Beispiel einer Aminosäure mit einer Sulfinsäure -Funktionsgruppe . Es handelt sich um einen weißen , wasserlöslichen Feststoff. Wie die meisten natürlichen Aminosäuren ist sie chiral; in der Natur kommt nur das L-Enantiomer vor, und sie liegt bei neutralem pH-Wert als Zwitterion vor. Sie ist ein Zwischenprodukt im Cystein-Stoffwechsel . Sie ist keine codierte Aminosäure, sondern entsteht posttranslational . [ 1 ]
Cystein wird durch Cystein-Dioxygenase zu Cystein-Sulfinsäure oxidiert . Diese wird wiederum durch Sulfinoalanin-Decarboxylase zu Hypotaurin decarboxyliert , welches schließlich durch Hypotaurin-Dehydrogenase zu Taurin oxidiert wird. [ 2 ] Proteine, die diesen Rest enthalten, finden sich im aktiven Zentrum einiger Nitrilhydratasen . [ 3 ]
Peptide, die den Cystein-Sulfinsäurerest enthalten, sind Substrate für die Cystein-Sulfinsäure-Reduktase . [ 4 ]
Referenzen
- ^ Hayward, Laura; Baud, Matthias GJ (2025). „Cysteinsulfinsäure und sulfinylierte Peptide“ . RSC Chemical Biology . 6 (7): 1019–1033 . doi : 10.1039/D5CB00040H . PMC 12093155. PMID 40406162 .
- ^ Sumizu K (1962). „Oxidation von Hypotaurin in der Rattenleber“. Biochim. Biophys. Acta . 63 : 210–212 . doi : 10.1016/0006-3002(62)90357-8 . PMID 13979247 .
- ^ Isao Endo, Masaki Nojiri, b, Masanari Tsujimura, Masayoshi Nakasako, Shigehiro Nagashima, Masafumi Yohda, Masafumi Odaka „Focused Review: Fe-type nitril hydratase“ Journal of Inorganic Biochemistry 2001, Band 83, Ausgabe 4, Februar 2001, Seiten 247–253. doi : 10.1016/S0162-0134(00)00171-9
- Akter, Salma; Fu, Ling; Jung, Youngeun; Conte, Mauro Lo; Lawson, J. Reed; Lowther, W. Todd; Sun, Rui; Liu, Keke; Yang, Jing; Carroll, Kate S. (2018). „ Chemische Proteomik enthüllt neue Zielstrukturen der Cystein-Sulfinsäure-Reduktase“ . Nature Chemical Biology . 14 (11): 995–1004 . doi : 10.1038/s41589-018-0116-2 . PMC 6192846. PMID 30177848 .
