Serumalbumin ist ein Beispiel für ein Plasmaprotein.

Plasmaproteine , auch Blutproteine ​​genannt , sind Proteine ​​im Blutplasma . Sie erfüllen vielfältige Funktionen, darunter den Transport von Hormonen , Vitaminen und Mineralstoffen sowie deren Funktion im Immunsystem . Andere Blutproteine ​​wirken als Enzyme , Komplementfaktoren, Proteaseinhibitoren oder Kininvorstufen . Entgegen der landläufigen Meinung ist Hämoglobin kein Blutprotein, da es sich in den roten Blutkörperchen und nicht im Blutserum befindet .

Serumalbumin macht 55 % der Blutproteine ​​aus [ 1 ] , trägt maßgeblich zur Aufrechterhaltung des onkotischen Drucks im Plasma bei und dient als Transportprotein für Lipide und Steroidhormone . Globuline stellen 38 % der Blutproteine ​​dar und transportieren Ionen , Hormone und Lipide, die für die Immunfunktion wichtig sind . Fibrinogen macht 7 % der Blutproteine ​​aus; die Umwandlung von Fibrinogen in unlösliches Fibrin ist für die Blutgerinnung essenziell . Die restlichen Plasmaproteine ​​(1 %) sind regulatorische Proteine ​​wie Enzyme, Proenzyme und Hormone . Alle Blutproteine ​​werden in der Leber synthetisiert, mit Ausnahme der Gamma-Globuline . [ 1 ]

Familien von Blutproteinen

BlutproteinNormalniveau%Funktion
Albumine3,5–5,0 g/dl55%osmotischen Druck erzeugen und aufrechterhalten ; unlösliche Moleküle transportieren
Globuline2,0–2,5 g/dl38 %am Immunsystem teilnehmen
Fibrinogen0,2–0,45 g/dl7%Blutgerinnung​
Regulatorische Proteine<1%Regulation der Genexpression
Gerinnungsfaktoren<1%Umwandlung von Fibrinogen in Fibrin

Beispiele für spezifische Blutproteine:

Klinische Bedeutung

Die Trennung von Serumproteinen mittels Elektrophorese ist ein wertvolles diagnostisches Werkzeug und dient der Überwachung des klinischen Verlaufs . Aktuelle Forschung zu Blutplasmaproteinen konzentriert sich auf proteomische Analysen von Serum/Plasma zur Suche nach Biomarkern . Diese Bemühungen begannen in den 1970er Jahren mit zweidimensionaler Gelelektrophorese [ 2 ] und werden in jüngerer Zeit mittels LC- MS - basierter Proteomik [ 3 , 4 ] durchgeführt . Der normale Laborwert für Gesamtprotein im Serum liegt bei etwa 7 g/dl.

Mithilfe der Photoaffinitätsmarkierung, einer Methode, bei der photoreaktive Liganden als Markierungsmittel zur Identifizierung von Zielproteinen eingesetzt werden, können Wissenschaftler Blutproteine ​​identifizieren. [ 5 ]

Referenzen

  1. ^ a b Smith, Graham S.; Walter, Gail L.; Walker, Robin M. (2013-01-01), „Kapitel 18 – Klinische Pathologie in der nicht-klinischen Toxikologie“ , in: Haschek, Wanda M.; Rousseaux, Colin G.; Wallig, Matthew A. (Hrsg.), Haschek and Rousseaux’s Handbook of Toxicologic Pathology (Dritte Auflage) , Boston: Academic Press, S.  565–594 , doi : 10.1016/b978-0-12-415759-0.00018-2 , ISBN 978-0-12-415759-0abgerufen am 16.11.2020
  2. Anderson NL, Anderson NG (1977). „Hochauflösende zweidimensionale Elektrophorese von menschlichen Plasmaproteinen“ . Proceedings of the National Academy of Sciences . 74 (12): 5421–5425 . Bibcode : 1977PNAS...74.5421A . doi : 10.1073 / pnas.74.12.5421 . PMC 431746. PMID 271964 .  
  3. ^ Adkins JN; et al. (2002). „Auf dem Weg zu einem menschlichen Blutserumproteom: Analyse mittels mehrdimensionaler Trennung in Kombination mit Massenspektrometrie“ . Molecular & Cellular Proteomics . 1 (12): 947–955 . doi : 10.1074/mcp.M200066-MCP200 . PMID 12543931 . 
  4. ^ Malmström, E.; Kilsgård, O.; Hauri, S.; Smeds, E.; Herwald, H.; Malmström, L.; Malmström, J. (Januar 2016). „Großflächige Bestimmung des Gewebeursprungs von Proteinen im Plasma grampositiver Sepsispatienten mittels quantitativer zielgerichteter Proteomik“ . Nat Commun . 7, 10261. Bibcode : 2016NatCo...710261M . doi : 10.1038/ncomms10261 . PMC 4729823. PMID 26732734 .  
  5. Geyer , PE; Kulak, NA; Pichler, G; Holdt, LM; Teupser, D; Mann, M; Chuang (November 2013). „Photoaffinitätsmarkierung von Plasmaproteinen“ . Molecules . 18 (11): 13831–13859 . doi : 10.3390 / molecules181113831 . PMC 6270137. PMID 24217326 .  
  • Klinische Chemie: eine laboranalytische Perspektive / [herausgegeben von] Wendy Arneson, Jean Brickell.