Humanes Serumalbumin ist das im menschlichen Blut vorkommende Serumalbumin . Es ist das am häufigsten vorkommende Protein im menschlichen Blutplasma und macht etwa die Hälfte des Serumproteins aus . Es wird in der Leber produziert , ist wasserlöslich und monomer .

Albumin transportiert unter anderem Hormone, Fettsäuren und andere Verbindungen, puffert den pH-Wert und erhält den onkotischen Druck aufrecht.

Albumin wird in der Leber als Präproalbumin synthetisiert. Dieses besitzt ein N-terminales Peptid, das abgespalten wird, bevor das entstehende Protein aus dem rauen endoplasmatischen Retikulum freigesetzt wird. Das Produkt, Proalbumin, wird anschließend im Golgi-Apparat gespalten , um das sezernierte Albumin zu erzeugen.

Der Referenzbereich für die Albumin-Konzentration im Serum liegt bei etwa 35–50 g/l (3,5–5,0 g/dl). [ 5 ] Die Serumhalbwertszeit beträgt etwa 21 Tage. [ 6 ] Die Molekülmasse beträgt 66,5 kDa.

Das Gen für Albumin befindet sich auf Chromosom 4 im Locus 4q13.3. Mutationen in diesem Gen können zu abnormalen Proteinen führen. Das menschliche Albumin-Gen ist 16.961 Nukleotide lang, von der mutmaßlichen „Cap“-Stelle bis zur ersten Poly(A)-Anheftungsstelle. Es ist in 15 Exons unterteilt, die symmetrisch in den drei Domänen angeordnet sind, die vermutlich durch Verdreifachung einer einzigen ursprünglichen Domäne entstanden sind.

Humanes Serumalbumin (HSA) ist ein hoch wasserlösliches, globuläres, monomeres Plasmaprotein mit einer relativen Molekülmasse von 67 kDa. Es besteht aus 585 Aminosäureresten, einer Sulfhydrylgruppe und 17 Disulfidbrücken. Unter den nanopartikulären Trägern stehen HSA-Nanopartikel aufgrund ihrer Fähigkeit, verschiedene Wirkstoffmoleküle zu binden, ihrer hohen Stabilität während der Lagerung und Anwendung in vivo , ihrer fehlenden Toxizität und Antigenität, ihrer biologischen Abbaubarkeit , ihrer Reproduzierbarkeit, der Möglichkeit zur Skalierung des Produktionsprozesses und der besseren Kontrolle der Freisetzungseigenschaften seit Langem im Fokus der pharmazeutischen Industrie. Darüber hinaus können aufgrund der zahlreichen Wirkstoffbindungsstellen am Albuminmolekül signifikante Mengen an Wirkstoff in die Partikelmatrix eingebaut werden. [ 7 ]

Funktion

  • Erhält den onkotischen Druck aufrecht
  • Transportiert Schilddrüsenhormone
  • Transportiert auch andere Hormone, insbesondere fettlösliche.
  • Transportiert Fettsäuren („freie“ Fettsäuren) zur Leber und zu den Myozyten zur energetischen Nutzung.
  • Transportiert unkonjugiertes Bilirubin
  • Es transportiert viele Arzneimittel ; der Serumalbuminspiegel kann die Halbwertszeit von Arzneimitteln beeinflussen. Die Konkurrenz zwischen Arzneimitteln um Albuminbindungsstellen kann zu Arzneimittelwechselwirkungen führen, indem der freie Anteil eines der Arzneimittel erhöht und dadurch dessen Wirksamkeit beeinträchtigt wird.
  • Bindet kompetitiv Calciumionen (Ca 2+ )
  • Serumalbumin ist als negatives Akute-Phase-Protein bei Entzündungszuständen herabreguliert. Daher ist es kein valider Marker für den Ernährungsstatus, sondern vielmehr ein Marker für einen Entzündungszustand.
  • Verhindert den photochemischen Abbau von Folsäure
  • Pathogene Wirkungen von Clostridioides-difficile -Toxinen verhindern [ 8 ]

Messung

Die Bestimmung des Serumalbumins erfolgt üblicherweise durch Messung der Absorptionsänderung nach Bindung eines Farbstoffs wie Bromkresolgrün oder Bromkresolpurpur . [ 9 ]

Referenzbereiche

Der Normbereich für Serumalbumin beim Menschen liegt bei Erwachsenen (> 3 Jahre) zwischen 3,5 und 5,0 g/dl (35–50 g/l). Bei Kindern unter drei Jahren ist der Normbereich mit 2,9–5,5 g/dl breiter. [ 10 ]

Niedrige Albuminwerte ( Hypoalbuminämie ) können durch Lebererkrankungen , nephrotisches Syndrom , Verbrennungen, proteinverlierende Enteropathie , Malabsorption , Mangelernährung , fortgeschrittene Schwangerschaft, Artefakte, genetische Variationen und Malignität verursacht werden.

Erhöhte Albuminwerte ( Hyperalbuminämie ) werden fast immer durch Dehydratation verursacht. Bei Retinolmangel ( Vitamin-A -Mangel) kann der Albuminspiegel in manchen Fällen bis in den oberen Normbereich (z. B. 4,9 g/dl) ansteigen, da Retinol zu einer Wassereinlagerung in den Zellen führt. (Dies ist auch der Grund, warum ein Vitamin-A-Überschuss toxisch ist.) [ 11 ] Diese Schwellung tritt wahrscheinlich auch während der Behandlung mit 13-cis-Retinsäure ( Isotretinoin ) auf, einem Medikament zur Behandlung schwerer Akne und anderer Erkrankungen. In Laborexperimenten konnte gezeigt werden, dass all-trans-Retinsäure die menschliche Albuminproduktion hemmt. [ 12 ]

Pathologie

Hypoalbuminämie

Hypoalbuminämie bedeutet einen niedrigen Albuminspiegel im Blut. [ 13 ] Dies kann folgende Ursachen haben:

In der klinischen Medizin korreliert eine Hypoalbuminämie signifikant mit einer höheren Mortalitätsrate bei verschiedenen Erkrankungen wie Herzinsuffizienz, nach Operationen und bei COVID-19. [ 16 ] [ 17 ] [ 18 ]

Hyperalbuminämie

Hyperalbuminämie bezeichnet eine erhöhte Albumin-Konzentration im Blut. [ 19 ] Typischerweise ist diese Erkrankung auf Dehydratation zurückzuführen. [ 19 ] Hyperalbuminämie wurde auch mit proteinreichen Diäten in Verbindung gebracht. [ 20 ]

Medizinische Anwendung

Albumin human
Klinische Daten
AHFS / Drugs.comMonographie
Lizenzdaten
ATC-Code
Kennungen
ECHA-Infokarte100.029.706

Humanalbuminlösung (HSA) ist für medizinische Zwecke erhältlich, üblicherweise in Konzentrationen von entweder 5 % oder 25 %.

Humanalbumin wird häufig zur Kompensation von Flüssigkeitsverlusten und zur Wiederherstellung des Blutvolumens bei Trauma-, Verbrennungs- und Operationspatienten eingesetzt. Es gibt keine überzeugenden medizinischen Belege dafür, dass die Gabe von Albumin (im Vergleich zu Kochsalzlösung) das Leben von Menschen mit Hypovolämie oder von schwerkranken Patienten aufgrund von Verbrennungen oder Hypoalbuminämie rettet . [ 21 ] Es ist auch nicht bekannt, ob es schwerkranke Patienten gibt, die von Albumin profitieren könnten. [ 21 ] Daher empfiehlt die Cochrane Collaboration , Albumin nur im Rahmen klinischer Studien anzuwenden . [ 21 ] [ 22 ]

Bei der akustischen Tröpfchenverdampfung (ADV) wird mitunter Albumin als Tensid eingesetzt . ADV wurde als Krebsbehandlung mittels Okklusionstherapie vorgeschlagen . [ 23 ]

Humanes Serumalbumin kann möglicherweise zur Umkehrung der Arzneimittel-/Chemikalientoxizität eingesetzt werden, indem es an freie Arzneimittel/Wirkstoffe bindet. [ 24 ]

Humanalbumin kann auch zur Behandlung der dekompensierten Leberzirrhose eingesetzt werden. [ 25 ]

Humanes Serumalbumin wurde als Bestandteil eines Gebrechlichkeitsindex verwendet . [ 15 ]

Glykation

Es ist seit Langem bekannt , dass menschliche Blutproteine ​​wie Hämoglobin [ 26 ] und Serumalbumin [ 27 , 28 ] einer langsamen, nicht-enzymatischen Glykierung unterliegen können , hauptsächlich durch die Bildung einer Schiffschen Base zwischen den ε-Aminogruppen von Lysin- (und gelegentlich Arginin-)Resten und Glukosemolekülen im Blut ( Maillard-Reaktion ). Diese Reaktion kann durch Antioxidantien gehemmt werden. [ 29 ] Obwohl diese Reaktion physiologisch auftreten kann, [ 27 ] wird bei Diabetes mellitus ein erhöhter Glykoalbuminspiegel beobachtet. [ 28 ]

Die Glykation besitzt das Potenzial, die biologische Struktur und Funktion des Serumalbuminproteins zu verändern. [ 30 ] [ 31 ] [ 32 ] [ 33 ]

Darüber hinaus kann die Glykation zur Bildung von fortgeschrittenen Glykationsendprodukten (AGEs) führen, die abnorme biologische Wirkungen hervorrufen. Die Akkumulation von AGEs führt zu Gewebeschäden durch Veränderung der Struktur und Funktion von Gewebeproteinen, Stimulation zellulärer Reaktionen über AGE-spezifische Rezeptoren und die Bildung reaktiver Sauerstoffspezies. AGEs reagieren auch mit der DNA und verursachen so Mutationen und DNA-Transpositionen. Die thermische Verarbeitung von Proteinen und Kohlenhydraten führt zu wesentlichen Veränderungen der Allergenität. AGEs sind antigen und stellen viele der wichtigen Neoantigene dar, die in gekochten oder gelagerten Lebensmitteln vorkommen. [ 34 ] Sie stören außerdem die normale Stickoxidproduktion in den Zellen. [ 35 ]

Obwohl Serumalbumin mehrere Lysin- und Argininreste enthält, können nur sehr wenige von ihnen an der Glykierungsreaktion teilnehmen. [ 28 ] [ 36 ]

Oxidation

Albumin ist das vorherrschende Protein in den meisten Körperflüssigkeiten; sein Cys34 stellt den größten Anteil freier Thiole im Körper dar. Das Albumin-Cys34-Thiol liegt sowohl in reduzierter als auch in oxidierter Form vor. [ 37 ] Im Plasma gesunder junger Erwachsener enthalten 70–80 % des gesamten HSA die freie Sulfhydrylgruppe von Cys34 in reduzierter Form, auch Mercaptoalbumin (HSA-SH) genannt. [ 38 ] Bei pathologischen Zuständen, die durch oxidativen Stress gekennzeichnet sind, wie Nierenerkrankungen, Lebererkrankungen und Diabetes, kann jedoch die oxidierte Form, das Nicht-Mercaptoalbumin (HNA), überwiegen. [ 39 ] [ 40 ] Das Albumin-Thiol reagiert mit Hydroxylradikalen (•OH), Wasserstoffperoxid (H₂O₂ ) und reaktiven Stickstoffspezies wie Peroxynitrit (ONOO • ). Dabei wird Cys34 zu einem Sulfensäurederivat (HSA-SOH) oxidiert, das zu Mercaptoalbumin recycelt werden kann. Hohe Konzentrationen reaktiver Spezies führen jedoch zur irreversiblen Oxidation zu Sulfinsäure (HSA-SO₂H) oder Sulfonsäure (HSA-SO₃H), was die Struktur des Albumins beeinträchtigt. [ 41 ] Reaktive Sauerstoffspezies (ROS) können irreversible Strukturschäden verursachen und die Proteinaktivität verändern.

Verlust über die Nieren

In einer gesunden Niere verhindern die Größe und die negative elektrische Ladung des Albumins dessen Ausscheidung im Glomerulus . Dies ist jedoch nicht immer der Fall, beispielsweise bei Erkrankungen wie der diabetischen Nephropathie , die als Komplikation eines unkontrollierten oder langjährigen Diabetes auftreten kann , bei dem Proteine ​​die Glomerulusmembran passieren können. Der Albuminverlust lässt sich durch eine einfache Urinuntersuchung nachweisen. [ 42 ] Je nach Ausmaß des Albuminverlusts kann die Nierenfunktion normal sein oder eine Mikroalbuminurie bzw. Albuminurie vorliegen .

Wechselwirkungen

Es wurde gezeigt, dass humanes Serumalbumin mit FCGRT interagiert . [ 43 ]

Es könnte auch mit einem noch nicht identifizierten Albondin (gp60), einem bestimmten Paar gp18/gp30 und einigen anderen Proteinen wie Osteonektin , hnRNPs , Calreticulin , Cubilin und Megalin interagieren . [ 44 ]

Siehe auch

Referenzen

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Weiterführende Literatur