Sulfitreduktasen ( EC 1.8.99.1 ) sind Enzyme , die am Schwefelstoffwechsel beteiligt sind . [ 2 ] Sie katalysieren die Reduktion von Sulfit zu Schwefelwasserstoff und Wasser. [ 2 ] [ 3 ] Die für die Reaktion benötigten Elektronen stammen von einem dissoziierbaren Molekül NADPH , gebundenen Flavinen oder Ferredoxinen . [ 4 ]

SO₃²⁻ ( Sulfit ) + Elektronendonator → H₂S ( Schwefelwasserstoff ) + oxidierter Donator + 3 H₂O

Sulfitreduktasen, die zur Familie der Oxidoreduktasen gehören , kommen in Archaeen , Bakterien , Pilzen und Pflanzen vor . [ 5 ] [ 6 ] [ 7 ] Je nach Funktion, spektroskopischen und katalytischen Eigenschaften werden sie in assimilatorische und dissimilatorische Sulfitreduktasen unterteilt. Dieses Enzym ist am Selenoaminosäurestoffwechsel und der Schwefelassimilation beteiligt . Es verwendet zwei kovalent gebundene Cofaktoren – einen Eisen-Schwefel-Cluster und ein Sirohäm –, die über diese Bindung Elektronen auf das Substrat übertragen. [ 8 ]

Die systematische Bezeichnung dieser Enzymklasse lautet Hydrogensulfid:Akzeptor-Oxidoreduktase . Weitere gebräuchliche Bezeichnungen sind assimilatorische Sulfitreduktase, Sulfitreduktase vom assimilatorischen Typ und Hydrogensulfid:(Akzeptor)-Oxidoreduktase.

Referenzen

  1. ^ PDB : 1AOP ​; Crane BR, Siegel LM, Getzoff ED (Oktober 1995). „Sulfitreduktase-Struktur bei 1,6 Å: Evolution und Katalyse der Reduktion anorganischer Anionen“. Science . 270 ( 5233): 59–67 . Bibcode : 1995Sci...270...59C . doi : 10.1126/science.270.5233.59 . PMID  7569952. S2CID  31246227 .
  2. ^ a b Parey K, Warkentin E, Kroneck PM, Ermler U (Oktober 2010). „Reaktionszyklus der dissimilatorischen Sulfitreduktase aus Archaeoglobus fulgidus“. Biochemistry . 49 (41): 8912–21 . doi : 10.1021/bi100781f . PMID 20822098 . 
  3. ^ Pinto R, Harrison JS, Hsu T , Jacobs WR, Leyh TS (September 2007). „Sulfitreduktion in Mykobakterien“ . Journal of Bacteriology . 189 (18): 6714–22 . doi : 10.1128/JB.00487-07 . PMC 2045171. PMID 17644602 .  
  4. ^ Siegel LM, Murphy MJ, Kamin H (Januar 1973). „Reduzierte Nicotinamidadenindinukleotidphosphat-Sulfit-Reduktase von Enterobakterien. I. Das Hämoflavoprotein von Escherichia coli: molekulare Parameter und prosthetische Gruppen“ . The Journal of Biological Chemistry . 248 (1): 251–64 . doi : 10.1016/S0021-9258(19)44469-4 . PMID 4144254 . 
  5. ^ Brychkova G, Yarmolinsky D, Ventura Y, Sagi M (August 2012). „Ein neuartiger In-Gel-Assay und ein verbesserter kinetischer Assay zur Bestimmung der Sulfitreduktaseaktivität in Pflanzen in vitro“ . Plant & Cell Physiology . 53 (8): 1507–1516 . doi : 10.1093/pcp/pcs084 . PMID 22685081 . 
  6. ^ Yarmolinsky D, Brychkova G, Kurmanbayeva A, Bekturova A, Ventura Y, Khozin-Goldberg I, Eppel A, Fluhr R, Sagi M (August 2014). „Beeinträchtigung der Sulfitreduktase führt zu vorzeitiger Blattseneszenz bei Tomatenpflanzen“ . Plant Physiology . 165 (4): 1505–1520 . doi : 10.1104/pp.114.241356 . PMC 4119034. PMID 24987017 .  
  7. ^ Schnell R, Sandalova T, Hellman U, Lindqvist Y, Schneider G (Juli 2005). „Sirohäm- und [Fe4-S4]-abhängige NirA aus Mycobacterium tuberculosis ist eine Sulfitreduktase mit einer kovalenten Cys-Tyr-Bindung im aktiven Zentrum“ . The Journal of Biological Chemistry . 280 (29): 27319–28 . doi : 10.1074/jbc.M502560200 . PMID 15917234 . 
  8. ^ Crane BR, Getzoff ED (Dezember 1996). „Die Beziehung zwischen Struktur und Funktion der Sulfitreduktasen“. Current Opinion in Structural Biology . 6 (6): 744–56 . doi : 10.1016/S0959-440X(96)80003-0 . PMID 8994874 . 

Weiterführende Literatur