Katalase
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AliaseCAT , Katalase
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Orthologe
SpeziesMenschlichMaus
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847

12359

Ensemble

ENSG00000121691

ENSMUSG00000027187

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P04040

P24270

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NM_001752

NM_009804

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NP_001743

NP_033934

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Katalase ist ein weit verbreitetes Enzym, das in nahezu allen lebenden Organismen vorkommt, die Sauerstoff ausgesetzt sind (z. B. Bakterien , Pflanzen und Tiere). Es katalysiert die Zersetzung von Wasserstoffperoxid zu Wasser und Sauerstoff . [ 5 ] Katalase ist ein sehr wichtiges Enzym zum Schutz der Zelle vor oxidativen Schäden durch reaktive Sauerstoffspezies (ROS). Sie besitzt eine der höchsten Umsatzraten aller Enzyme; ein Katalasemolekül kann pro Sekunde Millionen von Wasserstoffperoxidmolekülen in Wasser und Sauerstoff umwandeln. [ 6 ]

Katalase ist ein Tetramer aus vier Polypeptidketten mit jeweils über 500 Aminosäuren . [ 7 ] Sie enthält vier eisenhaltige Hämgruppen , die die Reaktion des Enzyms mit Wasserstoffperoxid ermöglichen. Das pH- Optimum für humane Katalase liegt bei etwa 7 [ 8 ] und weist ein relativ breites Maximum auf: Die Reaktionsgeschwindigkeit ändert sich zwischen pH 6,8 und 7,5 nicht wesentlich. [ 9 ] Das pH-Optimum anderer Katalasen variiert je nach Spezies zwischen 4 und 11. [ 10 ] Auch die optimale Temperatur ist speziesabhängig. [ 11 ]

Struktur

Die humane Katalase bildet ein Tetramer aus vier Untereinheiten , die jeweils gedanklich in vier Domänen unterteilt werden können. [ 12 ] Der ausgedehnte Kern jeder Untereinheit wird von einem achtsträngigen antiparallelen β-Fass (β1–8) gebildet, dessen benachbarte Untereinheiten durch β-Fass-Schleifen auf der einen und α9-Schleifen auf der anderen Seite verbunden sind. [ 12 ] Eine helikale Domäne an einer Seite des β-Fasses besteht aus vier C-terminalen Helices (α16, α17, α18 und α19) und vier Helices, die von Aminosäuren zwischen β4 und β5 abgeleitet sind (α4, α5, α6 und α7). [ 12 ] Alternatives Spleißen kann zu verschiedenen Proteinvarianten führen.

Geschichte

Katalase wurde erstmals 1818 von Louis Jacques Thénard beschrieben , dem Entdecker von Wasserstoffperoxid (H₂O₂ ) . Thénard vermutete, dass ihr Abbau durch eine unbekannte Substanz verursacht wird. Im Jahr 1900 gab Oscar Loew ihr als Erster den Namen Katalase und wies sie in zahlreichen Pflanzen und Tieren nach. [ 13 ] 1937 kristallisierten James B. Sumner und Alexander Dounce Katalase aus Rinderleber [ 14 ] , und 1938 wurde ihr Molekulargewicht bestimmt. [ 15 ]

Die Aminosäuresequenz der Rinderkatalase wurde 1969 bestimmt, [ 16 ] und die dreidimensionale Struktur 1981. [ 17 ]

Funktion

Molekularer Mechanismus

Der vollständige Mechanismus der Katalase ist derzeit noch nicht bekannt [ 18 ] , man geht jedoch davon aus, dass die Reaktion in zwei Schritten abläuft:

H 2 O 2 + Fe(III)-E → H 2 O + O=Fe(IV)-E(.+)
H 2 O 2 + O=Fe(IV)-E(.+) → H 2 O + Fe(III)-E + O 2 [ 18 ]

Hierbei repräsentiert Fe()-E das Eisenzentrum der an das Enzym gebundenen Hämgruppe . Fe(IV)-E(.+) ist eine mesomere Form von Fe(V)-E, was bedeutet, dass das Eisen nicht vollständig zu +V oxidiert ist, sondern einen Teil der stabilisierenden Elektronendichte vom Hämliganden erhält, der dann als Radikalkation (.+) dargestellt wird.

Beim Eintritt in das aktive Zentrum interagiert Wasserstoffperoxid mit den Aminosäuren Asn148 ( Asparagin an Position 148) und His75 , wodurch ein Proton (Wasserstoffion ) zwischen den Sauerstoffatomen übertragen wird. Das freie Sauerstoffatom koordiniert und setzt so das neu gebildete Wassermolekül und Fe(IV)=O frei. Fe(IV)=O reagiert mit einem zweiten Wasserstoffperoxidmolekül zu Fe(III)-E, wobei Wasser und Sauerstoff entstehen. [ 18 ] Die Reaktivität des Eisenzentrums kann durch den Phenolatliganden von Tyr358 in der fünften Koordinationsposition erhöht werden, da dieser die Oxidation von Fe(III) zu Fe(IV) unterstützt. Die Reaktionseffizienz kann zudem durch Wechselwirkungen von His75 und Asn148 mit Reaktionszwischenprodukten gesteigert werden . [ 18 ] Die Zersetzung von Wasserstoffperoxid durch Katalase verläuft nach einer Kinetik erster Ordnung, wobei die Reaktionsgeschwindigkeit proportional zur Wasserstoffperoxidkonzentration ist. [ 19 ]

Katalase kann auch die Oxidation verschiedener Metaboliten und Toxine, darunter Formaldehyd , Ameisensäure , Phenole , Acetaldehyd und Alkohole , durch Wasserstoffperoxid katalysieren . Dies geschieht gemäß folgender Reaktionsgleichung:

H 2 O 2 + H 2 R → 2H 2 O + R

Der genaue Mechanismus dieser Reaktion ist nicht bekannt.

Jedes Schwermetallion (wie beispielsweise Kupferkationen in Kupfer(II)-sulfat ) kann als nichtkompetitiver Inhibitor der Katalase wirken. Allerdings kann „Kupfermangel zu einer verminderten Katalaseaktivität in Geweben wie Herz und Leber führen.“ [ 20 ] Darüber hinaus ist das Gift Cyanid bei hohen Wasserstoffperoxidkonzentrationen ein nichtkompetitiver Inhibitor der Katalase . [ 21 ] [ 22 ] Arsenat wirkt als Aktivator . [ 23 ] Dreidimensionale Proteinstrukturen der peroxidierten Katalase-Zwischenprodukte sind in der Proteindatenbank (PDB) verfügbar .

Zelluläre Rolle

Wasserstoffperoxid ist ein schädliches Nebenprodukt vieler normaler Stoffwechselprozesse . Um Schäden an Zellen und Geweben zu verhindern, muss es schnell in andere, weniger gefährliche Substanzen umgewandelt werden. Zu diesem Zweck wird Katalase häufig von Zellen eingesetzt, um die Zersetzung von Wasserstoffperoxid in weniger reaktive gasförmige Sauerstoff- und Wassermoleküle rasch zu katalysieren. [ 24 ]

Mäuse, denen gentechnisch Katalase fehlt, zeigen zunächst einen normalen Phänotyp. [ 25 ] Ein Katalasemangel bei Mäusen kann jedoch das Risiko für die Entwicklung von Adipositas , Fettleber [ 26 ] und Typ-2-Diabetes [ 27 ] erhöhen . Manche Menschen weisen sehr niedrige Katalasewerte ( Akatalasie ) auf, zeigen aber kaum gesundheitliche Beeinträchtigungen.

Der mit dem Altern bei Mäusen zunehmende oxidative Stress wird durch die Überexpression von Katalase gemildert. [ 28 ] Mäuse mit Katalaseüberexpression zeigen nicht den altersbedingten Verlust von Spermien , Hodenkeimzellen und Sertoli-Zellen, der bei Wildtyp-Mäusen beobachtet wird. Oxidativer Stress induziert bei Wildtyp- Mäusen normalerweise mit zunehmendem Alter oxidative DNA-Schäden (gemessen als 8-Oxo-dG ) in den Spermien , diese Schäden sind jedoch bei gealterten Mäusen mit Katalaseüberexpression signifikant reduziert. [ 28 ] Darüber hinaus zeigen diese Mäuse mit Katalaseüberexpression keine altersabhängige Abnahme der Wurfgröße. Die auf die Mitochondrien gerichtete Überexpression von Katalase verlängert die Lebensspanne von Mäusen. [ 29 ]

In Eukaryoten befindet sich Katalase üblicherweise in einem Zellorganell , dem Peroxisom . [ 30 ] Peroxisomen in Pflanzenzellen sind an der Photorespiration (der Nutzung von Sauerstoff und der Produktion von Kohlendioxid) und der symbiotischen Stickstofffixierung (der Spaltung von zweiatomigem Stickstoff (N₂ ) in reaktive Stickstoffatome) beteiligt. Wasserstoffperoxid dient als starkes antimikrobielles Mittel, wenn Zellen mit einem Krankheitserreger infiziert sind. Katalase-positive Krankheitserreger wie Mycobacterium tuberculosis , Legionella pneumophila und Campylobacter jejuni produzieren Katalase, um die Peroxidradikale zu deaktivieren und so im Wirt unbeschadet zu überleben . [ 31 ]

Ähnlich wie die Alkoholdehydrogenase wandelt die Katalase Ethanol in Acetaldehyd um, und Studien an Nagetieren legen nahe, dass sie für den Großteil dieser Reaktion im Gehirn verantwortlich sein könnte. [ 32 ] [ 33 ]

Verteilung unter den Organismen

Die große Mehrheit der bekannten Organismen nutzt Katalase in jedem Organ , wobei besonders hohe Konzentrationen in der Leber von Säugetieren vorkommen. [ 34 ] Katalase findet sich hauptsächlich in Peroxisomen und im Zytosol von Erythrozyten (und manchmal in Mitochondrien [ 35 ] ).

Fast alle aeroben Mikroorganismen nutzen Katalase. Sie kommt auch in einigen anaeroben Mikroorganismen vor , wie beispielsweise Methanosarcina barkeri . [ 36 ] Katalase ist zudem in Pflanzen weit verbreitet und kommt in den meisten Pilzen vor . [ 37 ]

Eine einzigartige Verwendung von Katalase findet sich beim Bombardierkäfer . Dieser Käfer besitzt zwei Flüssigkeitsgruppen, die in zwei paarigen Drüsen getrennt gespeichert sind. Die größere der beiden, die Speicherkammer oder das Reservoir, enthält Hydrochinone und Wasserstoffperoxid, während die kleinere, die Reaktionskammer, Katalasen und Peroxidasen enthält . Um den ätzenden Sprühstoß zu aktivieren, vermischt der Käfer den Inhalt der beiden Kammern, wodurch Sauerstoff aus dem Wasserstoffperoxid freigesetzt wird. Der Sauerstoff oxidiert die Hydrochinone und dient gleichzeitig als Treibmittel. [ 38 ] Die Oxidationsreaktion ist stark exotherm (ΔH = −202,8 kJ/mol) und erhitzt die Mischung rasch bis zum Siedepunkt. [ 39 ]

Langlebige Königinnen der Termite Reticulitermes speratus weisen deutlich geringere oxidative DNA-Schäden auf als nicht-reproduktive Individuen (Arbeiterinnen und Soldaten). [ 40 ] Königinnen besitzen eine mehr als doppelt so hohe Katalaseaktivität und eine siebenfach höhere Expression des Katalase-Gens RsCAT1 als Arbeiterinnen. [ 40 ] Die hohe antioxidative Kapazität der Termitenköniginnen scheint teilweise ihre längere Lebensdauer zu erklären.

Katalaseenzyme verschiedener Spezies weisen sehr unterschiedliche optimale Temperaturen auf. Bei wechselwarmen Tieren liegen die optimalen Temperaturen der Katalasen typischerweise im Bereich von 15–25 °C, während die von Säugetieren oder Vögeln bei über 35 °C liegen können [ 41 , 42 ] . Die optimalen Temperaturen von Katalasen aus Pflanzen variieren je nach Wuchsform [ 41 ] . Im Gegensatz dazu besitzt die aus dem hyperthermophilen Archaebakterium Pyrobaculum calidifontis isolierte Katalase ein Temperaturoptimum von 90 °C [ 43 ] .

Klinische Bedeutung und Anwendung

Wasserstoffperoxid

Katalase wird in der Lebensmittelindustrie zur Entfernung von Wasserstoffperoxid aus Milch vor der Käseherstellung eingesetzt . [ 44 ] Ein weiteres Anwendungsgebiet ist Lebensmittelverpackungen, wo sie die Oxidation von Lebensmitteln verhindert . [ 45 ] Auch in der Textilindustrie wird Katalase verwendet , um Wasserstoffperoxid aus Textilien zu entfernen und so deren Peroxidfreiheit zu gewährleisten. [ 46 ]

Eine untergeordnete Anwendung findet sich in der Kontaktlinsenhygiene – einige Linsenreinigungsprodukte desinfizieren die Linse mit einer Wasserstoffperoxidlösung; anschließend wird eine Katalase enthaltende Lösung verwendet, um das Wasserstoffperoxid zu zersetzen, bevor die Linse wiederverwendet wird. [ 47 ]

Bakterienidentifizierung (Katalasetest)

Positive Katalasereaktion

Der Katalasetest ist einer der drei wichtigsten Tests, die Mikrobiologen zur Identifizierung von Bakterienarten einsetzen. Besitzen die Bakterien Katalase (sind sie also katalasepositiv), bilden sich Sauerstoffbläschen, wenn eine kleine Menge Bakterienisolat zu Wasserstoffperoxid gegeben wird. Für den Katalasetest wird ein Tropfen Wasserstoffperoxid auf einen Objektträger gegeben . Anschließend wird ein Applikatorstäbchen auf die Bakterienkolonie aufgesetzt und dessen Spitze in den Wasserstoffperoxidtropfen gestrichen.

Obwohl der Katalasetest allein keinen bestimmten Organismus identifizieren kann, ist er in Kombination mit anderen Tests, wie beispielsweise Antibiotikaresistenztests, hilfreich. Das Vorhandensein von Katalase in Bakterienzellen hängt sowohl von den Wachstumsbedingungen als auch vom verwendeten Nährmedium ab.

Alternativ können auch Kapillarröhrchen verwendet werden. Eine kleine Bakterienprobe wird am Ende des Kapillarröhrchens aufgefangen, ohne es zu verstopfen, um falsch-negative Ergebnisse zu vermeiden. Das gegenüberliegende Ende wird dann in Wasserstoffperoxid getaucht, das durch Kapillarwirkung in das Röhrchen gesogen wird . Anschließend wird das Röhrchen umgedreht, sodass die Bakterienprobe nach unten zeigt. Die Hand, die das Röhrchen hält, wird nun leicht auf die Arbeitsfläche geklopft, wodurch das Wasserstoffperoxid nach unten fließt, bis es die Bakterien berührt. Bilden sich beim Kontakt Blasen, ist dies ein positives Katalase-Ergebnis. Dieser Test kann Katalase-positive Bakterien ab einer Konzentration von etwa 10⁵ Zellen /ml nachweisen [ 51 ] und ist einfach anzuwenden.

Bakterielle Virulenz

Neutrophile und andere Phagozyten nutzen Peroxid, um Bakterien abzutöten. Das Enzym NADPH-Oxidase erzeugt im Phagosom Superoxid , welches über Wasserstoffperoxid in andere Oxidationsmittel wie Hypochlorige Säure umgewandelt wird, welche die phagozytierten Pathogene abtöten . [ 52 ] Bei Patienten mit chronischer Granulomatose (CGD) ist die phagozytäre Peroxidproduktion aufgrund eines defekten NADPH-Oxidase-Systems beeinträchtigt. Der normale Zellstoffwechsel produziert dennoch eine geringe Menge Peroxid, das zur Bildung von Hypochloriger Säure und damit zur Bekämpfung der bakteriellen Infektion genutzt werden kann. Sind CGD-Patienten jedoch mit Katalase-positiven Bakterien infiziert, kann die bakterielle Katalase das überschüssige Peroxid abbauen, bevor es zur Bildung anderer Oxidationsmittel verwendet werden kann. Bei diesen Patienten überlebt der Erreger und es kommt zu einer chronischen Infektion. Diese chronische Infektion ist typischerweise von Makrophagen umgeben, die versuchen, die Infektion zu isolieren. Diese Makrophagenwand, die einen Erreger umschließt, wird als Granulom bezeichnet . Viele Bakterien sind Katalase-positiv, einige produzieren sie jedoch besser als andere. Zu den Katalase-positiven Bakterien und Pilzen gehören unter anderem: Nocardia , Pseudomonas , Listeria , Aspergillus , Candida , E. coli , Staphylococcus , Serratia , B. cepacia und H. pylori . [ 53 ]

Akatalasia

Akatalasie ist eine Erkrankung, die durch homozygote Mutationen im CAT-Gen verursacht wird und zu einem Mangel an Katalase führt. Die Symptome sind mild und umfassen Mundgeschwüre. Eine heterozygote CAT-Mutation führt zu einer geringeren, aber dennoch vorhandenen Katalaseaktivität. [ 54 ]

Graue Haare

Niedrige Katalasewerte könnten beim Ergrauen der Haare eine Rolle spielen. Wasserstoffperoxid wird natürlicherweise vom Körper produziert und durch Katalase abgebaut. Es kann sich in den Haarfollikeln anreichern, und sinkt der Katalasespiegel, kann diese Ansammlung oxidativen Stress und damit das Ergrauen der Haare verursachen. [ 55 ] Niedrige Katalasewerte treten häufiger im höheren Alter auf. Wasserstoffperoxid beeinträchtigt die Melaninproduktion , das Pigment, das dem Haar seine Farbe verleiht. [ 56 ] [ 57 ]

Wechselwirkungen

Es wurde gezeigt, dass Katalase mit den Genen ABL2 [ 58 ] und Abl interagiert . [ 58 ] Eine Infektion mit dem murinen Leukämievirus führt bei Mäusen zu einer verminderten Katalaseaktivität in Lunge, Herz und Nieren. Umgekehrt erhöhte Fischöl in der Nahrung die Katalaseaktivität in Herz und Nieren von Mäusen. [ 59 ]

Methoden zur Bestimmung der Katalaseaktivität

1870 entdeckte Schoenn die Gelbfärbung durch die Reaktion von Wasserstoffperoxid mit Molybdat [ 60 ] . Ab Mitte des 20. Jahrhunderts wurde diese Reaktion zur kolorimetrischen Bestimmung von nicht umgesetztem Wasserstoffperoxid im Katalase-Aktivitätstest eingesetzt [ 61 ] . Nach Veröffentlichungen von Korolyuk et al. (1988) [ 62 ] und Goth (1991) [ 63 ] fand die Reaktion weite Verbreitung. Die erste Arbeit beschreibt einen Serum-Katalase-Test ohne Puffer im Reaktionsmedium; die zweite beschreibt ein Verfahren mit Phosphatpuffer als Reaktionsmedium. Da Phosphationen mit Ammoniummolybdat reagieren [ 63 ], ist die Verwendung von MOPS-Puffer als Reaktionsmedium sinnvoller [ 64 ] .

Die direkte UV-Messung der Abnahme der Wasserstoffperoxidkonzentration wird nach den Veröffentlichungen von Beers & Sizer [ 65 ] und Aebi [ 66 ] ebenfalls häufig angewendet.

Siehe auch

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