Schematische Darstellung der Strukturklassen von Proteinen gemäß dem CATH- Klassifizierungsschema. [ 1 ]

Proteine ​​sind eine Klasse makromolekularer organischer Verbindungen, die für das Leben unerlässlich sind. Sie bestehen aus einer langen Polypeptidkette , die üblicherweise eine stabile dreidimensionale Struktur aufweist . Sie erfüllen vielfältige Funktionen , darunter die strukturelle Stabilität von Zellen, die Katalyse chemischer Reaktionen zur Energiegewinnung oder -speicherung sowie die Synthese anderer Biomoleküle wie Nukleinsäuren und Proteine, den Transport essenzieller Nährstoffe und weitere Aufgaben wie die Signalübertragung . Sie werden selektiv in verschiedene Zellkompartimente transportiert oder in manchen Fällen aus der Zelle sezerniert .

Diese Liste soll Informationen darüber ordnen, wie Proteine ​​am häufigsten klassifiziert werden: nach Struktur, nach Funktion oder nach Lokalisation.

Struktur

Proteine ​​können anhand ihrer dreidimensionalen Struktur (auch Proteinfaltung genannt ) klassifiziert werden. Die zwei am weitesten verbreiteten Klassifizierungssysteme sind: [ 2 ]

Beide Klassifizierungssysteme basieren auf einer Hierarchie von Faltungstypen. An der Spitze stehen alle Alpha-Proteine ​​(Domänen, die aus Alpha-Helices bestehen ), alle Beta-Proteine ​​(Domänen, die aus Beta-Faltblättern bestehen ) und gemischte Alpha-Helix/Beta-Faltblatt-Proteine.

Während die meisten Proteine ​​eine einzige stabile Faltung annehmen, können einige wenige Proteine ​​schnell zwischen einer oder mehreren Faltungen wechseln. Diese werden als metamorphe Proteine ​​bezeichnet . [ 5 ] Schließlich scheinen andere Proteine ​​keine stabile Konformation anzunehmen und werden als intrinsisch ungeordnet bezeichnet . [ 6 ]

Proteine ​​enthalten häufig zwei oder mehr Domänen , die jeweils eine unterschiedliche Faltung aufweisen und durch intrinsisch ungeordnete Regionen voneinander getrennt sind. Diese werden als Multidomänenproteine ​​bezeichnet .

Funktion

Das menschliche Genom, kategorisiert nach der Funktion jedes Genprodukts, angegeben sowohl als Anzahl der Gene als auch als Prozentsatz aller Gene. [ 7 ]

Proteine ​​können auch anhand ihrer zellulären Funktion klassifiziert werden . Ein weit verbreitetes Klassifizierungssystem ist PANTHER (Protein Analysis Through Evolutionary Relationships). [ 7 ]

Strukturell

Protein#Strukturproteine

Katalytisch

Enzyme werden nach ihrer Enzymkommissionsnummer (EC-Nummer) klassifiziert. Streng genommen entspricht eine EC-Nummer der vom Enzym katalysierten Reaktion, nicht dem Protein selbst. Jede EC-Nummer ist jedoch einem oder mehreren spezifischen Proteinen zugeordnet.

Transport

Transportprotein

Immun

Genetik

Signalübertragung

Signalübertragung

Subzelluläre Verteilung

Das menschliche Genom, kategorisiert nach der vorhergesagten subzellulären Lokalisation der einzelnen Genprodukte. [ 8 ]

Proteine ​​können auch danach klassifiziert werden, in welchem ​​subzellulären Kompartiment sie sich befinden. [ 9 ] [ 10 ]

Atomar

Kernproteine

Zytosolisch

Zytosolische Proteine

Zytoskelett

Zytoskelettproteine

Organell

Endoplasmatisches Retikulum

Endoplasmatisches Retikulum-ständiges Protein

Lysosomal

Mitochondrien

Mitochondriale DNA , die für mitochondriale Proteine ​​kodiert (beachten Sie, dass einige mitochondriale Proteine ​​von der Kern-DNA kodiert werden)

Chloroplast

Chloroplasten-DNA , die Chloroplastenproteine ​​kodiert

Zellmembran

Membranprotein

Extrazelluläre Matrix

Extrazelluläre Matrixproteine

Plasma

Blutprotein

Artenverteilung

Referenzen

  1. ^ Orengo CA, Michie AD, Jones S, Jones DT, Swindells MB, Thornton JM (August 1997). „CATH – eine hierarchische Klassifizierung von Proteindomänenstrukturen“ . Structure . 5 (8). London, England: 1093–108 . doi : 10.1016/s0969-2126(97)00260-8 . PMID  9309224 .
  2. ^ Csaba G, Birzele F, Zimmer R (April 2009). „Systematischer Vergleich von SCOP und CATH: ein neuer Goldstandard für die Proteinstrukturanalyse“ . BMC Structural Biology . 9 : 23. doi : 10.1186/1472-6807-9-23 . PMC 2678134. PMID 19374763 .  
  3. ^ Sillitoe I, Bordin N, Dawson N, Waman VP, Ashford P, Scholes HM, et al. (Januar 2021). „CATH: Erhöhte strukturelle Abdeckung des funktionellen Raums“ . Nucleic Acids Research . 49 (D1): D266– D273 . doi : 10.1093/nar/gkaa1079 . PMC 7778904. PMID 33237325 .  
  4. ^ Andreeva A, Howorth D, Chothia C, Kulesha E, Murzin AG (Januar 2014). „SCOP2-Prototyp: Ein neuer Ansatz zur Proteinstrukturanalyse“ . Nucleic Acids Research . 42 (Datenbankausgabe): D310–4. doi : 10.1093/nar/gkt1242 . PMC 3964979. PMID 24293656 .  
  5. ^ Dishman AF, Volkman BF (Juni 2022). „Design und Entdeckung metamorpher Proteine“ . Current Opinion in Structural Biology . 74 102380. doi : 10.1016/j.sbi.2022.102380 . PMC 9664977. PMID 35561475 .  
  6. ^ Trivedi R, Nagarajaram HA (November 2022). „Intrinsisch ungeordnete Proteine: Ein Überblick“ . International Journal of Molecular Sciences . 23 (22) 14050. doi : 10.3390/ijms232214050 . PMC 9693201. PMID 36430530 .  
  7. ^ a b Thomas PD, Kejariwal A, Campbell MJ, Mi H, Diemer K, Guo N, et al. (Januar 2003). „PANTHER: eine durchsuchbare Datenbank von Genprodukten, organisiert nach biologischer Funktion, unter Verwendung einer kuratierten Proteinfamilien- und -unterfamilienklassifizierung“ . Nucleic Acids Research . 31 (1): 334–341 . doi : 10.1093/nar/gkg115 . PMC 165562. PMID 12520017 .  
  8. ^ Zhou H, Yang Y, Shen HB (März 2017). „Hum-mPLoc 3.0: Verbesserung der Vorhersage der subzellulären Lokalisation menschlicher Proteine ​​durch Modellierung der verborgenen Korrelationen von Genontologie und funktionellen Domänenmerkmalen“ . Bioinformatics . 33 (6): 843–853 . doi : 10.1093/bioinformatics/btw723 . PMID 27993784 . 
  9. ^ Trans J (2014). „Subzelluläre Kompartimente“ . Scitable . Nature Education.
  10. ^ Thul PJ, Åkesson L, Wiking M, Mahdessian D, Geladaki A, Ait Blal H, et al. (Mai 2017). „Eine subzelluläre Karte des menschlichen Proteoms“. Wissenschaft . 356 (6340). doi : 10.1126/science.aal3321 . PMID 28495876 . S2CID 10744558 .