Eine Darstellung der Myoglobinstruktur mit Alpha-Helices , dargestellt durch Bänder. Dieses Protein war das erste, dessen Struktur 1958 von Max Perutz und John Kendrew mittels Röntgenkristallographie aufgeklärt wurde , wofür sie den Nobelpreis für Chemie erhielten.

Ein Biomolekül oder biologisches Molekül ist allgemein definiert als ein Molekül , das von einem lebenden Organismus produziert wird und für einen oder mehrere typischerweise biologische Prozesse essenziell ist . [ 1 ] Zu den Biomolekülen gehören große Makromoleküle wie Proteine , Kohlenhydrate , Lipide und Nukleinsäuren sowie kleine Moleküle wie Vitamine und Hormone . Die allgemeine Bezeichnung für diese Stoffklasse ist biologisches Material . Biomoleküle sind ein wichtiger Bestandteil lebender Organismen. Sie sind oft endogen [ 2 ] , d. h . sie werden im Organismus selbst produziert [ 3 ] , aber Organismen benötigen in der Regel auch exogene Biomoleküle, beispielsweise bestimmte Nährstoffe , zum Überleben.

Biomoleküle und ihre Reaktionen werden in der Biologie und ihren Teilgebieten Biochemie und Molekularbiologie untersucht . Die meisten Biomoleküle sind organische Verbindungen , und nur vier Elemente – Sauerstoff , Kohlenstoff , Wasserstoff und Stickstoff – machen 96 % der menschlichen Körpermasse aus . Viele andere Elemente, wie beispielsweise verschiedene Biometalle , sind jedoch ebenfalls in geringen Mengen vorhanden.

Die Einheitlichkeit sowohl bestimmter Molekültypen (der Biomoleküle) als auch bestimmter Stoffwechselwege sind invariante Merkmale in der großen Vielfalt der Lebensformen; daher werden diese Biomoleküle und Stoffwechselwege als „biochemische Universalien“ [ 4 ] oder „Theorie der materiellen Einheit der Lebewesen“ bezeichnet, ein vereinheitlichendes Konzept in der Biologie, zusammen mit der Zelltheorie und der Evolutionstheorie . [ 5 ]

Arten von Biomolekülen

Es existiert eine Vielzahl von Biomolekülen, darunter:

BiomonomereBio-OligoBiopolymerePolymerisationsprozess​Name der kovalenten Bindung zwischen Monomeren
AminosäurenOligopeptidePolypeptide , Proteine ​​( Hämoglobin ...)PolykondensationPeptidbindung
MonosaccharideOligosaccharidePolysaccharide ( Cellulose ...)Polykondensationglykosidische Bindung
IsoprenTerpenePolyterpene: cis-1,4-Polyisopren- Naturkautschuk und trans-1,4-Polyisopren -GuttaperchaPolyaddition

Nukleoside und Nukleotide

Nukleoside sind Moleküle, die durch Anfügen einer Nukleobase an einen Ribose- oder Desoxyribosering entstehen . Beispiele hierfür sind Cytidin (C), Uridin (U), Adenosin (A), Guanosin (G) und Thymidin (T).

Nukleoside können durch spezifische Kinasen in der Zelle phosphoryliert werden, wodurch Nukleotide entstehen . Sowohl DNA als auch RNA sind Polymere , bestehend aus langen, linearen Molekülen, die von Polymerasen aus sich wiederholenden Struktureinheiten, den Monomeren, von Mononukleotiden zusammengesetzt werden . DNA verwendet die Desoxynukleotide C, G, A und T, während RNA die Ribonukleotide C, G, A und U verwendet (die eine zusätzliche Hydroxylgruppe (OH) am Pentosering besitzen). Modifizierte Basen sind relativ häufig (z. B. mit Methylgruppen am Basenring), wie sie in ribosomaler RNA oder Transfer-RNAs vorkommen oder zur Unterscheidung der neuen von den alten DNA-Strängen nach der Replikation dienen. [ 6 ]

Jedes Nukleotid besteht aus einer acyclischen Stickstoffbase , einer Pentose und ein bis drei Phosphatgruppen . Sie enthalten Kohlenstoff, Stickstoff, Sauerstoff, Wasserstoff und Phosphor. Sie dienen als Quellen chemischer Energie ( Adenosintriphosphat und Guanosintriphosphat ), sind an der zellulären Signalübertragung beteiligt ( cyclisches Guanosinmonophosphat und cyclisches Adenosinmonophosphat ) und werden in wichtige Cofaktoren enzymatischer Reaktionen eingebaut ( Coenzym A , Flavin-Adenin-Dinukleotid , Flavin-Mononukleotid und Nicotinamidadenindinukleotidphosphat ). [ 7 ]

DNA- und RNA-Struktur

Die DNA-Struktur wird von der bekannten Doppelhelix dominiert , die durch Watson-Crick -Basenpaarung von C mit G und A mit T gebildet wird. Diese als B- DNA bekannte Struktur ist der mit Abstand häufigste und günstigste Zustand der DNA; ihre hochspezifische und stabile Basenpaarung bildet die Grundlage für die zuverlässige Speicherung genetischer Informationen. DNA kann gelegentlich auch als Einzelstrang (oftmals stabilisiert durch Einzelstrang-bindende Proteine) oder als A- oder Z- Helix vorliegen und gelegentlich in komplexeren 3D-Strukturen wie den Holliday-Kreuzungen während der DNA-Replikation. [ 7 ]

Stereo 3D-Bild eines Gruppe-I-Intron-Ribozyms (PDB-Datei 1Y0Q); graue Linien zeigen Basenpaare; Bandpfeile zeigen Doppelhelixregionen, blau nach rot vom 5'- zum 3'-Ende; weißes Band ist ein RNA-Produkt.

RNA bildet im Gegensatz dazu große und komplexe dreidimensionale Tertiärstrukturen, die an Proteine ​​erinnern, sowie lose Einzelstränge mit lokal gefalteten Bereichen, aus denen mRNA- Moleküle bestehen. Diese RNA-Strukturen enthalten viele Abschnitte der A-Doppelhelix, die durch einzelsträngige Schleifen, Ausbuchtungen und Verzweigungen zu definierten dreidimensionalen Anordnungen verbunden sind. [ 8 ] Beispiele hierfür sind tRNA, Ribosomen, Ribozyme und Riboschalter . Diese komplexen Strukturen werden dadurch ermöglicht, dass das RNA-Rückgrat zwar eine geringere lokale Flexibilität als DNA aufweist, aber eine Vielzahl unterschiedlicher Konformationen ermöglicht, offenbar aufgrund positiver und negativer Wechselwirkungen der zusätzlichen OH-Gruppe am Riboserest. [ 9 ] Strukturierte RNA-Moleküle können andere Moleküle hochspezifisch binden und selbst spezifisch erkannt werden; darüber hinaus können sie enzymatische Katalyse betreiben (wenn sie als „ Ribozyme “ bezeichnet werden , wie ursprünglich von Tom Cech und Kollegen entdeckt). [ 10 ]

Saccharide

Monosaccharide sind die einfachste Form der Kohlenhydrate und bestehen nur aus einem Einfachzucker. Sie enthaltenin ihrer Struktur im Wesentlichen eine Aldehyd- oder Ketongruppe . [ 11 ] Das Vorhandensein einer Aldehydgruppe in einem Monosaccharid wird durch das Präfix Aldo- angezeigt . Entsprechend wird eine Ketongruppe durch das Präfix Keto- gekennzeichnet . [ 6 ] Beispiele für Monosaccharide sind die Hexosen Glucose , Fructose , Triosen , Tetrosen , Heptosen , Galactose , Pentosen , Ribose und Desoxyribose. Aufgenommene Fructose und Glucose werden unterschiedlich schnell vom Magen entleert, unterschiedlich gut resorbiert und unterschiedlich verstoffwechselt. Dadurch ergeben sich vielfältige Möglichkeiten ,wie zwei verschiedene Saccharide die Nahrungsaufnahme unterschiedlich beeinflussen können. [ 11 ] Die meisten Saccharide dienen letztendlich als Brennstoff für die Zellatmung.

Disaccharide entstehen durch die Verbindung zweier Monosaccharide, also zweier Einfachzucker, unter Wasserabspaltung. Sie können durch Hydrolyse in ihre Saccharin-Bausteine ​​gespalten werden, indem man sie mit verdünnter Säure kocht oder mit geeigneten Enzymen umsetzt. [ 6 ] Beispiele für Disaccharide sind Saccharose , Maltose und Lactose .

Polysaccharide sind polymerisierte Monosaccharide oder komplexe Kohlenhydrate. Sie bestehen aus mehreren Einfachzuckern. Beispiele hierfür sind Stärke , Cellulose und Glykogen . Sie sind in der Regel groß und weisen häufig eine komplexe, verzweigte Struktur auf. Aufgrund ihrer Größe sind Polysaccharide nicht wasserlöslich. Ihre zahlreichen Hydroxygruppen hydratisieren jedoch einzeln, wenn sie mit Wasser in Kontakt kommen, und einige Polysaccharide bilden beim Erhitzen in Wasser dickflüssige kolloidale Dispersionen. [ 6 ] Kürzere Polysaccharide mit 3 bis 10 Monomeren werden als Oligosaccharide bezeichnet . [ 12 ] Zur Unterscheidung von Sacchariden wurde ein fluoreszierender Indikator-Displacement-Sensor mittels molekularer Prägung entwickelt. Dieser konnte erfolgreich drei Orangensaftmarken unterscheiden. [ 13 ] Die Änderung der Fluoreszenzintensität der resultierenden Sensorfilme korreliert direkt mit der Saccharidkonzentration. [ 14 ]

Lignin

Lignin ist ein komplexes polyphenolhaltiges Makromolekül, das hauptsächlich aus β-O4-Arylbindungen besteht. Nach Cellulose ist Lignin das zweithäufigste Biopolymer und einer der primären Strukturbausteine ​​der meisten Pflanzen. Es enthält Untereinheiten, die von p -Cumarylalkohol , Coniferylalkohol und Sinapylalkohol abgeleitet sind [ 15 ] , und ist unter den Biomolekülen insofern ungewöhnlich, als es racemisch vorliegt . Die fehlende optische Aktivität ist auf die Polymerisation von Lignin zurückzuführen, die über radikalische Kupplungsreaktionen erfolgt, bei denen an einem chiralen Zentrum keine Präferenz für eine der beiden Konfigurationen besteht .

Lipid

Lipide (ölige Stoffe ) sind hauptsächlich Fettsäureester und die Grundbausteine ​​biologischer Membranen . Eine weitere biologische Funktion ist die Energiespeicherung (z. B. Triglyceride ). Die meisten Lipide bestehen aus einem polaren oder hydrophilen Kopf (typischerweise Glycerin) und ein bis drei unpolaren oder hydrophoben Fettsäureschwänzen und sind daher amphiphil . Fettsäuren bestehen aus unverzweigten Kohlenstoffketten, die entweder nur durch Einfachbindungen ( gesättigte Fettsäuren) oder durch Einfach- und Doppelbindungen ( ungesättigte Fettsäuren) verbunden sind. Die Ketten sind üblicherweise 14–24 Kohlenstoffatome lang, wobei die Anzahl immer gerade ist.

Bei den in biologischen Membranen vorkommenden Lipiden gehört der hydrophile Kopf einer von drei Klassen an:

  • Glykolipide , deren Köpfe ein Oligosaccharid mit 1-15 Saccharidresten enthalten.
  • Phospholipide , deren Köpfe eine positiv geladene Gruppe enthalten, die über eine negativ geladene Phosphatgruppe mit dem Schwanz verbunden ist.
  • Sterole , deren Köpfe einen planaren Steroidring enthalten, zum Beispiel Cholesterin .

Zu den weiteren Lipiden gehören Prostaglandine und Leukotriene , die beide aus Arachidonsäure synthetisierte Fettsäureeinheiten mit 20 Kohlenstoffatomen sind . Sie werden auch als Fettsäuren bezeichnet.

Aminosäuren

Aminosäuren enthalten sowohl Amino- als auch Carbonsäure- Funktionsgruppen . (In der Biochemie wird der Begriff Aminosäure verwendet, wenn man sich auf diejenigen Aminosäuren bezieht, bei denen die Amino- und Carboxylat-Funktionalitäten an dasselbe Kohlenstoffatom gebunden sind, sowie auf Prolin , das eigentlich keine Aminosäure ist).

Modifizierte Aminosäuren werden gelegentlich in Proteinen beobachtet; dies ist üblicherweise das Ergebnis enzymatischer Modifikationen nach der Translation ( Proteinsynthese ). Beispielsweise ist die Phosphorylierung von Serin durch Kinasen und die Dephosphorylierung durch Phosphatasen ein wichtiger Kontrollmechanismus im Zellzyklus . Nur zwei weitere Aminosäuren neben den üblichen zwanzig sind dafür bekannt, während der Translation in Proteine ​​eingebaut zu werden, und zwar in bestimmten Organismen:

Neben den Aminosäuren, die bei der Proteinsynthese verwendet werden, zählen auch Carnitin (das beim Lipidtransport innerhalb der Zelle verwendet wird), Ornithin , GABA und Taurin zu den biologisch wichtigen Aminosäuren .

Proteinstruktur

Die spezifische Abfolge von Aminosäuren, aus denen ein Protein besteht, wird als Primärstruktur dieses Proteins bezeichnet . Diese Sequenz ist durch die genetische Ausstattung des Individuums bestimmt. Sie legt die Reihenfolge der Seitenketten entlang des linearen Polypeptidrückgrats fest.

Proteine ​​besitzen zwei gut klassifizierte, häufig vorkommende Arten von lokalen Strukturelementen, die durch ein spezifisches Muster von Wasserstoffbrückenbindungen entlang des Proteinrückgrats definiert sind: Alpha-Helix und Beta-Faltblatt . Ihre Anzahl und Anordnung wird als Sekundärstruktur des Proteins bezeichnet. Alpha-Helices sind regelmäßige Spiralen, die durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen der CO-Gruppe ( Carbonylgruppe ) eines Aminosäurerests und der NH-Gruppe ( Amidgruppe ) des i+4-Restes stabilisiert werden. Eine Windung der Spirale besteht aus etwa 3,6 Aminosäuren, deren Seitenketten aus dem Helixzylinder herausragen. Beta-Faltblätter entstehen durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen einzelnen Beta-Strängen, die jeweils in einer gestreckten Konformation vorliegen. Die Stränge können parallel oder antiparallel zueinander verlaufen, und die Richtung der Seitenketten wechselt ober- und unterhalb des Faltblatts. Hämoglobin besteht ausschließlich aus Helices, natürliche Seide aus Beta-Faltblättern, und viele Enzyme weisen ein Muster aus alternierenden Helices und Beta-Strängen auf. Die Sekundärstrukturelemente sind durch Schleifen- oder Knäuelbereiche mit nicht-repetitiver Konformation verbunden, die manchmal recht beweglich oder ungeordnet sind, aber üblicherweise eine wohldefinierte, stabile Anordnung annehmen. [ 16 ]

Die gesamte, kompakte dreidimensionale Struktur eines Proteins wird als seine Tertiärstruktur oder seine „Faltung“ bezeichnet. Sie entsteht durch verschiedene Anziehungskräfte wie Wasserstoffbrückenbindungen , Disulfidbrücken , hydrophobe Wechselwirkungen , hydrophile Wechselwirkungen, Van-der-Waals-Kräfte usw.

Wenn sich zwei oder mehr Polypeptidketten (entweder mit identischer oder unterschiedlicher Sequenz) zu einem Protein zusammenlagern, entsteht dessen Quartärstruktur . Die Quartärstruktur ist ein Merkmal von polymeren (mit Ketten gleicher Sequenz) oder heteromeren (mit Ketten unterschiedlicher Sequenz) Proteinen wie Hämoglobin , das aus zwei Alpha- und zwei Beta-Polypeptidketten besteht.

Apoenzyme

Ein Apoenzym (oder allgemein ein Apoprotein) ist ein Protein ohne gebundene niedermolekulare Cofaktoren, Substrate oder Inhibitoren. Es dient häufig als inaktive Speicher-, Transport- oder Sekretionsform eines Proteins. Dies ist beispielsweise erforderlich, um die sekretorische Zelle vor der Aktivität dieses Proteins zu schützen. Apoenzyme werden durch die Anlagerung eines Cofaktors zu aktiven Enzymen . Cofaktoren können anorganisch (z. B. Metallionen und Eisen-Schwefel-Cluster ) oder organisch (z. B. Flavin und Häm ) sein. Organische Cofaktoren können entweder prosthetische Gruppen sein , die fest an ein Enzym gebunden sind, oder Coenzyme , die während der Reaktion vom aktiven Zentrum des Enzyms freigesetzt werden.

Isoenzyme

Isoenzyme , auch Isozyme genannt, sind verschiedene Formen eines Enzyms mit leicht unterschiedlicher Proteinsequenz und sehr ähnlichen, aber in der Regel nicht identischen Funktionen. Sie werden entweder von verschiedenen Genen kodiert oder entstehen durch alternatives Spleißen . Sie können in verschiedenen Organen oder Zelltypen produziert werden, um dieselbe Funktion zu erfüllen, oder es können mehrere Isoenzyme im selben Zelltyp unter differenzieller Regulation gebildet werden, um den Bedürfnissen der sich verändernden Entwicklung oder Umwelt gerecht zu werden. LDH ( Laktatdehydrogenase ) besitzt mehrere Isozyme, während fetales Hämoglobin ein Beispiel für eine entwicklungsabhängig regulierte Isoform eines nicht-enzymatischen Proteins ist. Die relativen Konzentrationen von Isoenzymen im Blut können zur Diagnose von Problemen im sekretorischen Organ herangezogen werden.

Siehe auch

Referenzen

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